Подобные документы
Роль биологически активных веществ (ферментов, витаминов и гормонов) в жизнедеятельности организма. История изучения ферментативных процессов. Основные свойства ферментов. Классификация витаминов, их роль в обмене веществ. Варианты действия гормонов.
реферат, добавлен 10.12.2012
Химическое строение живых организмов и их жизненно-важных процессов. Белки как важнейший биополимер, строение и обмен белков. Углеводы и их обмен, процесс всасывания и регуляция. Нуклеиновые кислоты, строение липидов. Роль ферментов, гормонов и витаминов.
методичка, добавлен 26.06.2015
Понятие, первичная и вторичная, третичная и четвертичная структура, а также функции и биологическая роль белков и полипептидов в организме человека. Физико-химические свойства и особенности, пространственное строение данных биологических соединений.
лекция, добавлен 26.09.2017
Уровни организации живых систем. Химический состав организмов. Липиды, биополимеры, их строение, биологические функции и свойства. Общая теория систем. Макроэлементы, микроэлементы и ультрамикроэлементы. Значение осмоса в биологических процессах.
презентация, добавлен 14.04.2014
Общее понятие, характеристика классов и исследование свойств ферментов как белков, выполняющих роль катализаторов в живых организмах. Реакционная и субстратная специфичность ферментов. Процесс ферментативного катализа и кинетика ферментативных реакций.
реферат, добавлен 13.12.2011
Понятие и физиологическое значение в организме ферментов (энзимов) как белковых молекул или молекул РНК (рибозимов) или их комплексов, ускоряющих (катализирующих) химические реакции. История их исследования, классификация и типы, механизм действия.
доклад, добавлен 12.12.2014
Изучение процессов анаболизма и катаболизма в биосфере. Состав, строение и функции белков. Источники и физиологическая роль углеводов. Исследование обмена воды, минеральных веществ и жиров в организме. Анализ влияния ферментов, гормонов и витаминов.
курсовая работа, добавлен 18.01.2016
Понятие аминокислот, их классификация и получение, физические и химические свойства. Уровни структурной организации белковых молекул, характеристика простых и сложных белков. Отличительные черты биологических функций белков, методы их выделения и анализ.
реферат, добавлен 16.05.2017
Соединение мономерных молекул. Структура и состав сложных цепочек органических веществ. Спиралевидные полимерные молекулы. Строение живой клетки. Размножение и развитие живых организмов. Объединение генетической информации двух родительских организмов.
статья, добавлен 20.07.2013
Микроорганизмы и неклеточные формы живых организмов, их строение, физиология, особенности генетической системы. Способы передачи генетической информации. Роль микроорганизмов в круговороте веществ. Значение микробиологических процессов в биотехнологии.
Транскрипт
1 Федеральное агентство по образованию Московская государственная академия тонкой химической технологии им. М.В.Ломоносова Кафедра органической химии Борисова Е.Я., Колобова Т.П., Борисова Н.Ю. ХИМИЧЕСКИЕ ОСНОВЫ ЖИЗНИ (часть 1) Учебное пособие
2 ББК УДК Борисова Е.Я., Колобова Т.П., Борисова Н.Ю. Химические основы жизни Учебное пособие М. МИТХТ им. М.В.Ломоносова, 2007 Утверждено библиотечно-издательской комиссией МИТХТ им. М.В.Ломоносова в качестве учебного пособия. Поз. 129 /2007 Данное учебное пособие является дополнением к существующим учебникам по химическим основам жизни и биохимии. Оно отражает читаемый курс лекций для студентов 4 курса по дисциплинам «Основы биохимии» и «Химические основы жизни». В нем отражено современное состояние развития биохимии и учитываются задачи преподавания ее для подготовки бакалавра. Основы биохимии являются обязательной дисциплиной по направлениям бакалавриата «Химическая технология и биотехнология» и бакалавриата «Химия» и важным звеном в системе базовых дисциплин химического профиля, обеспечивающих профессиональную подготовку будущего специалиста. Основной целью пособия является формирование системных знаний по строению, химическим свойствам и метаболизму белков, нуклеиновых кислот, углеводов, липидов и биологически активных соединений. Рецензент: доц., к.х.н. Харитонова О.В. МИТХТ им. М. В. Ломоносова,
3 СОДЕРЖАНИЕ стр. 1. Введение. Молекулярная логика живой материи Отличительные особенности живой материи Обмен веществ. Метаболизм. Катаболические и анаболические пути метаболизма Классификация живых организмов Источники энергии и ее превращение в живой клетке Клетка Типы клеток Главные элементы клетки и их роль в жизнедеятельности организмов Рост и деление клеток Белки Аминокислоты Классификация -аминокислот Физические свойства -аминокислот Синтез -аминокислот Разделение рацемических -аминокислот Химические свойства -аминокислот Пептиды, белки Синтез пептидов Пространственное строение полипептидов и белков Строение пептидной группы Первичная структура Состав и аминокислотная последовательность Вторичная структура белка Третичная структура белка Четвертичная структура белка Классификация белков Физико-химические свойства белков 77 3
4 1. МОЛЕКУЛЯРНАЯ ЛОГИКА ЖИВОЙ МАТЕРИИ 1.1. Отличительные особенности живой материи Под понятием «жизнь» большинство ученых подразумевает процесс существования сложных систем, состоящих из больших органических молекул, способных самовоспроизводиться и поддерживать свое существование в результате обмена энергией и веществом с окружающей средой. Все живые организмы построены из молекул. Если эти молекулы выделить и изучать в изолированном состоянии, то оказывается, что они подчиняются всем физическим и химическим законам, определяющим поведение неживого вещества. Тем не менее, живые организмы обладают необычными свойствами, отсутствующими в скоплениях неживой материи: 1. Неживая среда (почва, вода, горные породы) обычно представляет собой неупорядоченные смеси относительно простых химических соединений, характеризующиеся весьма слабо выраженной структурной организацией. Для живых организмов сложность строения и высокий уровень организации. 2. Каждая составная часть живого организма имеет специальное назначение и выполняет строго определенную функцию. Это справедливо не только для внутриклеточных структур (например, ядро или клеточная мембрана), но и для индивидуальных химических компонентов клетки липидов, белков и нуклеиновых кислот. Поэтому, в случае живых организмов вполне уместен вопрос о функции каждой молекулы. В то же время такой вопрос применительно к молекулам, образующим неживые вещества, был бы неуместен и попросту бессмыслен. 3. Важной особенностью живых организмов является их способность извлекать из окружающей среды и преобразовывать энергию, которая расходуется на построение и поддержание характерной для живого сложной структурной организации, причем в качестве сырья используются простые исходные материалы. Неживая материя не обладает подобной способностью использовать внешнюю энергию для поддержания собственной структуры. Напротив, когда неживая система поглощает внешнюю энергию, например свет или тепло, она, как правило, переходит в состояние, характеризующееся меньшей степенью упорядоченности. 4. Самое поразительное свойство живых организмов это их способность к точному самовоспроизведению, т.е. к производству на протяжении 4
5 многих поколений форм, сходных по массе, размеру и внутренней структуре. По своему химическому составу живые организмы сильно отличаются от окружающей среды, в которой они живут. В живых организмах, составляющих биомассу Земли, обнаружено свыше 60 химических элементов. Среди них условно выделяют группу элементов, встречающихся в составе любого организма, независимо от видовой принадлежности и уровня организации последнего. К их числу относят C, N, H, S, P, Na, K, Ca, Mg, Zn, Fe, Mn, Cu, Co, Mo, B, V, I и Cl. Первые шесть элементов, получивших название органогенов, играют исключительную роль в биосистемах, так как из них построены важнейшие соединения, составляющие основу живой материи белки, нуклеиновые кислоты, углеводы, липиды и др. Общая массовая доля этих элементов в организме человека составляет 97,3 %. Из них: С 21,0; Н 9,7; О 62,4; N 3,1; Р 0,95 и S 0,16 %. В неживой материи эти элементы распространены гораздо меньше. В атмосфере и в земной коре они встречаются только в виде простых, стабильных и бедных энергией неорганических соединений, таких, например, как диоксид углерода, молекулярный азот, карбонаты и нитраты. Последующие десять элементов называют «металлами жизни» они очень важны для поддержания структуры и функциональной активности биополимеров. На их долю в организме приходится 2,4 %. Все «металлы жизни» в живых организмах находятся в виде свободных катионов или являются ионами-комплексообразователями, связанными с биолигандами. В виде свободных катионов находятся только натрий и калий, катионы кальция и магния встречаются как в свободном, так и в связанном состояниях (в виде комплексов или водонерастворимых соединений). Катионы остальных «металлов жизни» в основном входят в состав биокомплексов организма, устойчивость которых варьируется в широких пределах. Остальные элементы, обнаруженные в биомассе, встречаются в живой природе не столь систематически, а биологическое значение их во многих случаях еще не выяснено. Органогены играют важную роль в явлениях жизни благодаря комплексу особых качеств. Для органогенов характерно исключительное разнообразие образуемых ими химических связей, что определяет многообразие биомолекул в живых организмах. Вследствие этого, углерод, например, превосходит кремний в отношении числа и разнообразия возможных соединений, обладающих уникальными свойствами. Второе качество заключается в том, что атомы упомянутых элементов, отличаясь малыми размерами, образуют относительно плотные молекулы с минимальными межатомными расстояниями. Такие молекулы более устойчивы к действию тех или иных химических 5
6 агентов. И, наконец, третье качество присуще в основном P и S, и лишь в небольшой мере N и сводится к возникновению на базе указанных элементов специфических соединений, при расщеплении которых выделяется повышенное количество энергии, используемое для процессов жизнедеятельности. И наконец, органогены образуют, в основном, водорастворимые соединения, что способствует их концентрированию в живых организмах, содержащих более 60 % воды. По количественному содержанию в живом веществе элементы делят на три категории: макроэлементы, концентрация которых превышает 0,001 % (, C, H, Ca, N, P, S, Mg, Na, Cl, Fe), микроэлементы, доля которых составляет от 0,001 до 0, % (Mn, Zn, Cu, B, Mo, Co и многие другие) и ультрамикроэлементы, содержание котрых не превышает 0, % (Hg, Au, U, Ra и др.). Из макроэлементов в наибольшем количестве в биомассе содержатся О, С, N и Ca. Из них только О и Са широко представлены в земной коре. Многие элементы, содержащиеся в литосфере в значительном количестве (Si, Al, Fe и др), в органическом мире встречаются сравнительно в невысоких концентрациях. Главная функция макроэлементов состоит в построении тканей и в поддержании осмотического, водно-электролитного, кислотно-основного, окислительно-восстановительного и металло-лигандного гомеостаза, то есть поддержании нормального постоянного внутреннего состояния организма. Микроэлементы входят в состав ферментов, гормонов, витаминов и других биологически активных соединений, в основном в качестве комплексообразователей или активаторов обмена веществ. Микроэлементы неравномерно распределяются между тканями и органами. Большинство микроэлементов в максимальных концентрациях содержатся в ткани печени, поэтому печень рассматривается как депо для микроэлементов. Некоторые микроэлементы проявляют особое сродство к определенным тканям. Например, повышенное содержание йода наблюдается в щитовидной железе, фтора в эмали зубов, цинка в поджелудочной железе, молибдена в почках, бария в сетчатке глаза, стронция в костях, а марганца, брома, хрома в гипофизе. Количественное содержание микроэлементов в организме человека подвержено значительным колебаниям и зависит от ряда условий: возраста, пола, времени года и суток, условий труда и т.д. Изменения в распределении микроэлементов между тканями организма могут служить диагностическим тестом и прогнозом того или иного заболевания, а также могут использоваться в судебно-медицинской экспертизе. При нормальном протекании физиологических процессов в организме поддерживается определенный уровень насыщения тканей микроэлементами, т.е. микроэлементный гомеостаз. В поддержании 6
7 оптимального уровня микроэлементов в организме участвуют гормоны. Содержание микроэлементов ниже или выше этого уровня приводит к серьезным последствиям для здоровья человека. Между элементным составом живых организмов и окружающей средой прослеживаются определенные взаимосвязи, указывающие на единство живой и неживой природы. Так, например, те элементы, которые легко образуют водорастворимые и газообразные соединения, составляют основную массу биосферы (C, N, P, S), хотя в земной коре их содержание относительно невелико. Элементы, которые не дают водорастворимых соединений, широко распространены в неорганической природе, а в составе организмов встречаются в незначительных количествах (Si, Fe, Al). Установлена определенная зависимость между биологической ролью элементов и их местом в периодической системе Менделеева: количественное содержание химических элементов в организме обратно пропорционально их порядковым номерам. Органический мир построен главным образом из легких элементов. В подавляющем большинстве случаев при переходе от легких элементов к тяжелым в пределах одной и той же подгруппы возрастает токсичность элементов и параллельно этому падает их содержание в живых организмах (Zn, Cd, Hg). Элементы некоторых подгрупп взаимозаменяют друг друга в биологических объектах (Ca, Sr, Ba). Таким образом, решающее значение в использовании организмами тех или иных химических элементов связано с их доступностью для организмов в окружающей среде, а также способностью организмов избирательно поглощать и концентрировать их. С точки зрения химии естественный отбор элементов сводится к отбору таких элементов, которые способны к образованию, с одной стороны достаточно прочных, а с другой стороны лабильных химических связей. Как уже указывалось выше, многочисленные макро- и микроэлементы, образующие живую материю, присутствуют в последней в виде разнообразных химических соединений. Большинство химических компонентов живых организмов представляют собой органические соединения, в которых углерод и азот находятся в гидрированной форме. Все органические биомолекулы в конечном счете происходят из очень простых низкомолекулярных предшественников, получаемых из внешней среды, а именно из СО 2, воды и атмосферного азота. Эти предшественники последовательно превращаются через ряд промежуточных продуктов в биомолекулы все большей молекулярной массы, играющие роль строительных блоков, т.е. в органические соединения среднего молекулярного веса. 7
8 В дальнейшем эти строительные блоки связываются друг с другом ковалентными связями, образуя макромолекулы, обладающие относительно высокой молекулярной массой. Например, аминокислоты это строительные блоки, из которых образуются белки; мононуклеотиды служат строительными блоками нуклеиновых кислот, моносахариды строительными блоками полисахаридов, а жирные кислоты строительными блоками большинства липидов. Немногочисленные простые молекулы, играющие роль строительных блоков макромолекул, имеют еще одну замечательную особенность. Все они обычно выполняют в клетках несколько функций. Так, аминокислоты служат не только строительными блоками белковых молекул, но также предшественниками гормонов, алкалоидов, порфинов, пигментов и многих других биомолекул, а мононуклеотиды используются не только как строительные блоки нуклеиновых кислот, но также как коферменты и вещества-аккумуляторы энергии. Поэтому представляется вполне вероятным, что биомолекулы, играющие роль строительных блоков, отбирались в процессе эволюции по своей способности выполнять не одну, а несколько функций. Живые организмы в обычном состоянии не содержат нефункционирующих соединений, хотя существуют биомолекулы, функции которых пока неизвестны. На следующем, более высоком уровне организации макромолекулы, относящиеся к различным группам, объединяются друг с другом, образуя надмолекулярные комплексы. Например, липопротеиды представляют собой комплексы липидов и белков, или рибосомы комплексы нуклеиновых кислот и белков. В надмолекулярных комплексах, составляющие их макромолекулы не связываются друг с другом с помощью ковалентных связей; они «удерживаются вместе» при помощи слабых нековалентных сил ионных взаимодействий, водородных связей, гидрофобных взаимодействий и вандервальсовых сил. Тем не менее, нековалентное связывание макромолекул в надмолекулярные комплексы очень специфично и, как правило, весьма стабильно вследствие тщательной геометрической «подгонки» или комплементарности отдельных частей комплекса. На высшем уровне организации в иерархии клеточной структуры различные надмолекулярные комплексы объединяются в органелы (ядра, митохондрии, хлоропласты) или в другие тельца и включения (лизосомы, микротельца и вакуоли). Установлено, что различные компоненты всех этих структур также объединяются в основном, при помощи нековалентных взаимодействий. Из всех макромолекул в живых организмах чаще встречаются белки, причем это справедливо для всех типов клеток. Оказалось, что все четыре основных типа биологических макромолекул встречаются в разных 8
9 клетках приблизительно в одних и тех же пропорциях, если не считать «неживые» части живых организмов наружный скелет, минеральные компоненты кости, внеклеточные образования (волосы, перья), а также инертные запасные вещества, например крахмал и жир. Функции четырех главных классов биомакромолекул во всех клетках также оказались идентичными. Так, универсальная функция нуклеиновых кислот состоит в хранении и передаче генетической информации. Белки являются непосредственными продуктами, а также «реализаторами» действия генов, в которых заключена генетическая информация. Большинство белков наделено специфической каталитической активностью и функционирует в качестве ферментов; остальные белки служат структурными элементами. Полисахариды выполняют две основные функции. Некоторые из них (например крахмал) служат формой, в которой хранится «горючее», необходимое для жизнедеятельности клетки, а другие (например целлюлоза) образуют внеклеточные структурные компоненты. Что касается липидов, то они служат, во-первых, главными структурными компонентами мембран и, вовторых, запасной формой богатого энергией «горючего». Из всего сказанного становится ясным, что при всей сложности молекулярной организации клетки для нее характерна изначальная простота, так как тысячи ее различных макромолекул построены из немногочисленных типов простых молекул строительных блоков. Очевидно, что постоянство каждого вида организмов сохраняется благодаря наличию лишь ему свойственного набора нуклеиновых кислот и белков. Под функциональным многообразием молекул, являющихся строительными блоками, кроется принцип молекуклярной экономии. Вероятно, живые клетки содержат наименьшее число типов наипростейших из всех возможных молекул, достаточное для того, чтобы обеспечить свойственную им форму существования в определенных условиях среды, т.е. видовую специфичность. Основными типами соединений, входящих в состав живых организмов, являются: белки, нуклеиновые кислоты, углеводы, липиды (жиры и жироподобные вещества), вода, минеральные соли. Кроме них в составе организмов найдены в незначительных количествах углеводороды, спирты, карбоновые кислоты, кетокислоты, аминокислоты, амины, альдегиды, кетоны и другие соединения. У некоторых видов животных, растений и микроорганизмов такие вещества накапливаются в значительных количествах и могут служить систематическим признаком. Только в растениях обнаружены эфирные масла, алкалоиды, дубильные вещества. Для регуляции обмена веществ во всех живых организмах присутствуют в небольших количествах гормоны, ферменты, витамины, антибиотики. Многие из упомянутых 9
10 соединений обладают мощным физиологическим действием и выполняют роль ускорителей или замедлителей жизненных процессов. Их иногда объединяют под названием биологически активных соединений, хотя химически они очень разнообразны. Среди соединений, входящих в состав организмов, принято выделять пластические и энергетические вещества. Пластические вещества служат строительным материалом при формировании внутриклеточных структур, клеток и тканей. Это главным образом белки, нуклеиновые кислоты, некоторые виды липидов и высокомолекулярных углеводов. Энергетические вещества выполняют роль поставщиков энергии для процессов жизнедеятельности. К ним относятся низкомолекулярные (углеводы) и некоторые высокомолекулярные (гликоген, крахмал) углеводы и отдельные группы липидов (в основном жиры) ОБМЕН ВЕЩЕСТВ. МЕТАБОЛИЗМ. Катаболические и анаболические пути метаболизма Совокупность превращений веществ в процессе жизнедеятельности, отражающая взаимосвязь организма с внешней средой, называется метаболизмом или обменом веществ. Обмен веществ представляет собой сложный ансамбль многочисленных, тесно связанных друг с другом биохимических процессов (окисления, восстановления, расщепления, объединения молекул, межмолекулярный перенос групп и т.д.), соединяющий в единую систему представителей всех классов биологически активных природных соединений. Метаболизм представляет собой высоко интегрированный и целенаправленный процесс, в котором участвует целый ряд мультиферментных систем. Ведущая роль в этих превращениях принадлежит белкам. Благодаря каталитической функции белков-ферментов осуществляются процессы распада и биосинтеза. С помощью нуклеиновых кислот создается видовая специфичность при биосинтезе важнейших биополимеров. В результате метаболизма углеводов и липидов постоянно возобновляются запасы АТФ (аденозинтрифосфата) (рис 1.1) универсального донора энергии для химических преобразований. Вещества, образующиеся в клетках, тканях и органах растений и животных в процессе метаболизма, называются метаболитами. Метаболиты являются естественными, присущими организму веществами. Вещества природного и синтетического происхождения, близкие по строению к метаболитам и вступающие с ними в конкуренцию в биохимических процессах называются антиметаболитами. 10
11 H 2 N N N N N CH 2 --P--P--P-H H H H H H H Рис.1.1. Аденозинтрифосфорная кислота (АТФ) Метаболизм выполняет четыре специфические функции: а) извлечение энергии из окружающей среды (в форме химической энергии органических веществ или в форме энергии солнечного света); б) превращение экзогенных веществ в «строительные блоки», т.е. предшественники макромолекулярных компонентов клетки; в) сборку белков, нуклеиновых кислот, жиров и других клеточных компонентов из этих строительных блоков; г) разрушение тех биомолекул, которые «отработали» и перестали быть необходимыми для выполнения различных специфических функций данной клетки. Взаимосвязь и взаимообусловленность биохимических превращений, возможность переходов от одного класса органических соединений к другому являются характерными чертами обмена веществ. Общий ход биохимических процессов в организме, регулируемый внутренними и внешними факторами, представляет собой единое неразрывное целое, а организм является саморегулирующейся системой, которая поддерживает свое существование с помощью обмена веществ. Обмен веществ (метаболизм) живой клетки складывается в основном из двух потоков реакций: катаболические и анаболические. Последовательности метаболических реакций сходны у всех живых форм. Катаболические пути (катаболизм) это процессы деградации, диссимиляции. Это ферментативное расщепление сравнительно крупных пищевых молекул (углеводов, жиров и белков), которое осуществляется преимущественно за счет реакций окисления. В ходе окисления крупные молекулы расщепляются до более мелких молекул. При этом происходит выделение свободной энергии, которая запасается в форме энергии фосфатных связей аденозинтрифосфата (АТФ). Запасенная энергия способна затем использоваться в процессах жизнедеятельности. Катаболизм большинства питательных веществ включает три главные стадии. На первой стадии высокомолекулярные компоненты расщепляются на составляющие их строительные блоки. Белки, например, расщепляются до аминокислот, полисахариды до гексоз или пентоз, липиды до жирных кислот, глицирина и других компонентов. 11
12 На второй стадии (начальная стадия промежуточного обмена) большое число продуктов, образовавшихся на первой стадии, превращаются в более простые молекулы, число типов которых сравнительно невелико. Так, гексозы, пентозы и глицерин, разрушаясь, превращаются сначала в глицеральдегид-3-фосфат, а затем расщепляются далее до ацетильной группы, входящей в состав кофермента ацетил-коэнзима А (ацетил-коа) небелковой составляющей сложного фермента, отвечающего за катализ. NH 2 CH 3 -C-S-(CH 2 CH 2 NH-C) 2 -CH-C-CH 2 -(-P) 2 --CH 2 H CH 3 CH 3 Ацетил-коэнзим А H H H P H N N H H H H Двадцать различных аминокислот также дают при расщеплении лишь несколько конечных продуктов, а именно ацетил-коа, -кетоглутаровой, янтарной, фумаровой и щавелевоуксусной кислот. На третьей стадии (конечная фаза промежуточного обмена) продукты, образовавшиеся на второй стадии, окисляются до диоксида углерода и воды. Анаболические пути (анаболизм) это процессы синтеза, ассимиляции. Это ферментативный синтез сравнительно крупных клеточных компонентов (например, полисахаридов, нуклеиновых кислот, белков или жиров) из простых предшественников. В связи с тем, что анаболические процессы ведут к увеличению размеров молекул и к усложнению их структуры, эти процессы связаны с уменьшением энтропии и потреблением свободной энергии, которая поставляется в форме энергии фосфатных связей АТФ. Анаболизм также состоит из трех стадий, причем соединения, образовавшиеся на третьей стадии катаболизма, являются исходными веществами в процессе анаболизма. То есть третья стадия катаболизма является в то же время первой, исходной, стадией анаболизма. Синтез белка, например, начинается на этой стадии с -кетокислот, являющихся предшественниками -аминокислот. На второй стадии анаболизма - кетокислоты аминируются другими аминокислотами до необходимых в настоящее время для организма -аминокислот, а на третьей, N N 12
13 заключительной, стадии аминокислоты объединяются и образуют пептидные цепи, состоящие из большого числа различных аминокислот. Пути катаболизма и анаболизма обычно не совпадают. Известно, например, что в процессе расщепления гликогена до молочной кислоты принимают участие 12 ферментов, каждый из которых катализирует отдельный этап этого процесса. Соответствующий анаболический процесс, т.е. синтез гликогена из молочной кислоты, использует только 9 ферментативных этапов синтеза, представляющих собой обращение соответствующих этапов катаболизма; 3 недостающих этапа заменены совершенно иными ферментативными реакциями, которые используются только для биосинтеза. Несмотря на то, что катаболический и анаболический пути неидентичны, их связывает общая третья стадия - так называемые центральные или амфиболические пути (от греч. «амфи» оба). И катаболизм, и анаболизм слагаются из двух одновременно протекающих и взаимосвязанных процессов, каждый из которых можно рассматривать отдельно. Один из них это та последовательность ферментативных реакций, в результате которой происходит соответственно разрушение или синтез ковалентного остова данной биомолекулы. При этом образуются метаболиты. Вся цепь превращений объединяется под названием промежуточного метаболизма. Второй процесс это превращения энергии, сопутствующие каждой из ферментативных реакций промежуточного метаболизма. На некоторых этапах катаболизма химическая энергия метаболитов запасается (обычно в форме энергии фосфатных связей), а на определенных этапах анаболизма она расходуется. Эту сторону метаболизма принято называть сопряжением энергии. Промежуточный метаболизм и сопряжение энергии взаимосвязанные и взаимозависимые понятия. Связь анаболизма и катаболизма осуществляется на трех уровнях: 1. на уровне источников энергии (продукты катаболизма могут быть исходными субстратами анаболических реакций); 2. на энергетическом уровне (при катаболизме образуется АТФ и другие высокоэнергетические соединения; анаболические процессы потребляют их); 3. на уровне восстановительных эквивалентов (реакции катаболизма окислительные, анаболизма восстановительные) Специфичным для обмена веществ живого организма является скоординированность реакций во времени и пространстве, которая направлена на достижение одной цели самовозобновление, самосохранение живой системы (организма, клетки). Отдельные биохимические процессы локализованы в определенных участках клетки. Многочисленные мембраны делят клетку на отделы 13
14 компартменты. В клетке одновременно, не мешая, друг другу, вследствие пространственного разделения (компартаментализации) идут разнообразные биохимические реакции, часто противоположного характера. Так, например, окисление жирных кислот до ацетата катализируется набором ферментов, локализованных в митохондриях, тогда как синтез жирных кислот из ацетата осуществляется с помощью другого набора ферментов, локализованных в цитоплазме. Благодаря разной локализации соответствующие катаболические и анаболические процессы могут протекать в клетке одновременно и независимо друг от друга. Это пространственная скоординированность биохимических реакций. Важна координация во времени. Отдельные биохимические процессы протекают в строго определенной временной последовательности, образуя длинные цепи взаимосвязанных реакций. Гликолиз углеводов протекает в 11 стадий, строго следующих одна за другой. При этом предыдущая стадия создает условия для осуществления последующей. К тому же живой организм саморегулирующаяся открытая стационарная система. Открытая система потому, что в организме постоянно и непрерывно происходит обмен питательными веществами и энергией с внешней средой. При этом скорость переноса веществ и энергии из среды в систему точно соответствует скорости переноса веществ и энергии из системы, то есть, это стационарная система. Отсюда характерный для живого организма гомеостаз постоянство состава внутренней среды организма, устойчивость и стабильность биохимических параметров. Например, рн крови = , содержание глюкозы около 5 мм л (90 мг/ 100 мл). Если меняются условия среды, то меняется скорость отдельных реакций в организме и, соответственно, меняются стационарные концентрации веществ. Тогда вступают в действие чувствительные механизмы живой клетки, которые выявляют сдвиги концентраций и компенсируют их, возвращают к норме. Происходит саморегуляция. Таким образом, постоянство биохимических параметров живого организма не статическое, пассивное, а динамическое КЛАССИФИКАЦИЯ ЖИВЫХ ОРГАНИЗМОВ Клетки всех организмов, обитающих на Земле, в зависимости от источников используемого для жизнедеятельности углерода, делят на две основные группы: автотрофные («сами себя питающие») и гетеротрофные («питающиеся за счет других») организмы. Клетки автотрофных организмов могут использовать в качестве единственного источника углерода СО 2, из которого они способны строить все свои 14
15 углеродсодержащие компоненты. Клетки гетеротрофных организмов не способны усваивать СО 2 и должны получать углерод в виде достаточно сложных восстановленных органических соединений, таких, как глюкоза. Автотрофы способны к независимому существованию, тогда, как гетеротрофы с их потребностью в определенных формах углеродных соединений должны использовать продукты жизнедеятельности других организмов. Все фотосинтезирующие организмы и некоторые бактерии ведут автотрофный образ жизни; высшие животные и большинство микроорганизмов гетеротрофы. Второй признак, на основе которого классифицируются организмы, - это их отношение к источникам энергии. Организмы, чьи клетки, используют в качестве источника энергии свет, называются фототрофными, а организмы, клетки которых получают энергию в результате окислительновосстановительных реакций, - хемотрофными. Обе эти категории в свою очередь подразделяются на группы в зависимости от природы доноров электронов, которые они используют для получения энергии. Хемотрофы, у которых донорами электронов могут служить только сложные органические молекулы (например, глюкоза), называются хемоорганотрофными. Организмы, способные использовать в качестве доноров электронов молекулярный водород, серу или какие-либо простые неорганические соединения, такие, как сероводород и аммиак, относятся к хемолитотрофам (от греч. «литос»- камень). Подавляющее большинство организмов относится либо к фотолитотрофам, либо к хемоорганотрофам. Две другие группы охватывают сравнительно немного видов. Однако эти немногие виды распространены в природе достаточно широко. Некоторые из них играют в биосфере исключительно важную роль. Таковы, в частности, почвенные микроорганизмы, которые фиксируют молекулярный азот и окисляют аммиак до нитратов. Хемоорганотрофы, чаще называемые гетеротрофами, в свою очередь подразделяются на два больших класса: аэробы и анаэробы. В то время как аэробы используют в качестве конечного акцептора электронов молекулярный кислород, анаэробы какие-нибудь другие вещества. Многие клетки могут существовать как в аэробных, так и в анаэробных условиях, т.е. могут использовать в качестве акцептора электронов либо кислород, либо органические вещества. Такие клетки называются факультативными анаэробами. Большинство гетеротрофных клеток, в особенности клетки высших организмов, - факультативные анаэробы; при наличии кислорода они используют именно его. Все живые организмы в природе так или иначе связаны друг с другом в смысле питания. Рассматривая биосферу в целом, можно заметить, что 15
16 фотосинтезирующие и гетеротрофные клетки взаимно питают друг друга. Первые образуют из атмосферного диоксида углерода органические вещества, например глюкозу, и выделяют при этом кислород; вторые используют кислород и глюкозу, образуемые фотосинтезирующими клетками, и вновь возвращают СО 2 в атмосферу. Круговорот углерода в биосфере связан с энергетическим циклом. Солнечная энергия, трансформированная в процессе фотосинтеза в химическую энергию глюкозы и других продуктов фотовосстановления, используется гетеротрофами для удовлетворения их энергетических потребностей. Таким образом, солнечный свет является, в конечном счете, источником энергии для всех клеток, как автотрофных, так и гетеротрофных. Взаимная зависимость всех живых организмов в природе в отношении питания носит название синтрофии ИСТОЧНИКИ ЭНЕРГИИ И ее ПРЕВРАЩЕНИЕ В ЖИВОЙ КЛЕТКЕ Биохимические реакции обычно происходят при изобарноизотермических условиях. В этих условиях энергетическое состояние системы характеризуется энтальпией, а мерой неупорядоченности системы является произведение энтропии и температуры этой системы. Функцией, учитывающей обе эти характеристики и тенденции их изменения при самопроизвольных процессах, является энергия Гиббса G, которую называют также изобарно-изотермическим потенциалом или свободной энергией: G = H - TS Подобно другим термодинамическим параметрам и функциям, характеризующим состояние системы, изменение энергии Гиббса в результате любого процесса определяется только конечным и начальным состоянием системы, независимо от пути процесса: G р = G кон G нач Биохимические реакции, сопровождающиеся уменьшением энергии Гиббса (G р 0), называют экзэргоническими реакциями, они могут совершаться самопроизвольно и необратимо. Чем больше значение энергии Гиббса биохимической системы в начальном состоянии (G нач) по сравнению с ее значением в конечном состоянии (G кон), тем больше химическое сродство между реагентами в рассматриваемой системе, т.е. их реакционная способность. Биохимические реакции, сопровождающиеся увеличением энергии Гиббса, называются эндэргоническими (G р 0), и они невозможны без внешнего подвода энергии. Для протекания подобных реакций необходим постоянный подвод энергии. 16
17 В живых системах эндергонические реакции происходят за счет их сопряжения с экзэргоническими реакциями. Такое сопряжение возможно только в том случае, если обе реакции имеют какое-либо общее промежуточное соединение и на всех стадиях сопряженных реакций суммарный процесс характеризуется отрицательным значением энергии Гиббса (G сопр.р 0). Гетеротрофные клетки получают необходимую энергию в основном за счет окисления продуктов питания, а для автотрофных (прототрофных) клеток источником энергии часто является солнечный свет. Полученная энергия переводится теми или иными клетками с довольно хорошим КПД (40%) в химическую энергию за счет синтеза в них (АТФ). Это соединение, как уже отмечалось ранее, выполняет функцию аккумулятора энергии, так как при его взаимодействии с водой, т.е. гидролизе, образуются аденозиндифосфорная (АДФ) и фосфорная (Ф) кислоты и выделяется энергия. АТФ + Н 2 О АДФ + Ф АТФ + 2Н 2 О АМФ + Ф + Ф G G Поэтому АТФ называется макроэргическим соединением, а разрывающаяся при гидролизе связь Р-О-Р макроэргической. Как известно, разрыв любой связи (в том числе и макроэргической) всегда требует затраты энергии. В случае же гидролиза АТФ кроме процесса разрыва связи между фосфатными группами, для которого G 0, происходят процессы гидратации, изомеризации и нейтрализации продуктов, образующихся при гидролизе. В результате всех этих процессов суммарное изменение энергии Гиббса имеет отрицательное значение. Следовательно, макроэргическим является не сам разрыв связи, а энергетический результат ее гидролиза. Следовательно, аденозинтрифосфат функционирует в клетках как промежуточный продукт, обеспечивающий организм энергией, необходимой для протекания жизненно важных эндэргонических процессов: синтеза метаболитов (химическая работа), сокращения мышц (механическая работа), переноса вещества через мембраны против градиента концентрации (активный транспорт) и передачи информации (в частности, для передачи нервных импульсов). Наряду с АТФ в живых организмах имеются другие эффективные макроэргические соединения, гидролиз которых сопровождается выделением большей энергии. С помощью этих соединений происходит синтез АТФ из АДФ. P = P = -30,5 кдж / моль -61,0 кдж / моль 17
18 Таким образом, внутренним источником энергии в живых системах являются фосфорилированные соединения, при взаимодействии которых с биосубстратами, включая воду, выделяется энергия. В результате сопряжения этих реакций с другими (эндэргоническими) обеспечивается протекание в клетке необходимых эндэргонических процессов. 2. КЛЕТКА 2.1. ТИПЫ КЛЕТОК Клетка элементарная живая система, основа строения и жизнедеятельности всех живых организмов. В зависимости от типа клетки живые организмы подразделяют на два вида: прокариотические и эукариотические. К прокариотическим организмам относятся бактерии и цианобактерии, все остальные организмы от одноклеточных простейших до многоклеточных растений и животных эукариотические (Табл. 2.1.). Табл Сравнение прокариотических и эукариотических организмов. Прокариоты эубактерии архебактерии Организмы Эукариоты грибы растения животные Форма организма одно- или одноклеточные многоклеточные Органеллы, цитоскелет, аппарат клеточного деления присутствует, сложный, отсутствует специализированный ДНК маленькая, кольцевая, большая, в клеточных ядрах, нет интронов, плазмиды много интронов РНК: синтез и созревание простой, в цитоплазме сложный, в ядрах Белки: синтез и процессинг простой, сложный, связанный с синтезом РНК в цитоплазме и полости rer Обмен веществ анаэробный или аэробный, преимущественно аэробный легко перестраивающийся 18
19 нет Эндоцитоз и экзоцитоз различные формы Клетки организмов этих двух видов обладают общими основными свойствами: у них сходны основные системы обмена веществ, системы передачи генетической информации (репликация по матричному принципу), энергообеспечение и др. Но между ними и много различий. Во-первых, у прокариотических клеток молекулы ДНК, определяющие наследственные свойства организмов, не собраны в виде клеточного ядра, характерного для эукариотических клеток. Во-вторых, у прокариотических клеток нет многих специальных структур внутри клеток, так называемых клеточных органелл, характерных для эукариотических клеток. Эукариотические клетки более сложно организованы, они могут специализироваться в очень широких пределах и входить в состав многоклеточных организмов. По своей структуре и основным биохимическим свойствам разные клетки эукариотических организмов очень сходны, что говорит об единстве их происхождения на заре возникновения мира живого ГЛАВНЫЕ ЭЛЕМЕНТЫ КЛЕТКИ И ИХ РОЛЬ В ЖИЗНЕДЕЯТЕЛЬНОСТИ ОРГАНИЗМОВ Эукариотические клетки значительно разнообразнее по размеру и структуре, чем прокариотические. Только в организме человека имеются по крайней мере 200 различных типов клеток. Поэтому схему живой клетки можно дать только в предельно упрощенном виде. Эукариотическия клетка организована системой мембран. Снаружи она ограничена плазматической мембраной - тонкой, около 10 нм в толщину, белково-липидной пленкой. Внутренний объем клетки заполнен цитоплазмой, содержащей многочисленные растворимые компоненты. Цитоплазма разделена на хорошо различимые, окруженные внутриклеточными мембранами отделы, называемые клеточными органеллами. Клеточные органеллы возникли в процессе эволюции для поддержания главных свойств клетки самовоспроизведения, постоянного обмена веществами и энергией с внешней средой, структурного обособления ее (клетки) от внешней среды. Клеточные органеллы обеспечивают координированное и регулируемое протекание основных реакционных процессов, необходимых для постоянного проявления жизненных функций. Для существования живого организма важны следующие клеточные органеллы: ядро, митохондрии, эндоплазматический ретикулум, рибосомы, лизосомы и микротельца (рис. 2.1.). 19
20 аппарат Гольджи 6% 1 ядро 6% 1 шероховатый эндоплазмати- ческий ретикулум 9% 1 митохондрия 22% ~2000 пероксисома 1% 400 число на клетку мкм плазматическая мембрана лизосома 1% 300 эндосома 1% 200 свободные рибосомы цитоплазма 54% 1 доля от объема клетки Рис Структура живой клетки. В середине клетки локализуется ядро, окруженное двойной мембраной с порами. Внутри ядра имеются ядрышки. Наружная мембрана ядра является частью эндоплазматического ретикулума, ассоциированного с комплексом Гольджи. Рибосомы расположены на поверхности эндоплазматического ретикулума. Овальные структуры, окруженные двойной мембраной, внутренняя часть которых образует кристы - митохондрии. Лизосомы экружены одним мембранным слоем. Они содержат гидролитические ферменты, большинство из которых находится в неактивном состоянии в виде проферментов. В одноклеточных организмах они ответственны за переваривание веществ, попадающих в клетку. В высших организмах лизосомы участвуют в процессах деградации клеток, прекративших выполнять свои функции. Микросомы (пероксисомы) имеют меньший размер, нежели лизосомы. Они содержат оксидазы, катализирующие окисление соединений, которые являются чужеродными для клетки и поэтому должны быть выведены из нее (например, лекарства, ароматические соединения и т. д.). Клетка окружена плазматической мембраной, которая построена так, что в определенных местах появляется возможность прямого переноса соединений из внеклеточного пространства к ядру. Клеточные мембраны, не только отделяют живой организм (клетку) от окружающей среды, но участвуют в образовании определенных отсеков клетки (функциональных подразделений). Они служат структурным элементом всех клеточных 20
21 органелл и принимают участие в функционировании большинства из них. Масса мембран может достигать 80% массы клетки. Пространство между органеллами, заполненное коллоидной суспензией, богатой белками (ферментами), называется цитозолем. Плазматическая мембрана, окружающая содержимое клетки, цитоплазму и ядро со всех сторон, имеет очень важные свойства: она ограничивает свободное перемещение веществ из клетки наружу и наоборот, избирательно пропускает вещества и молекулы, поддерживая таким образом постоянство состава и свойств цитоплазмы клетки. В мембране содержатся важные ферменты и системы активного переноса ионов Na + и K +. Кроме того, на плазматической мембране располагаются специальные белковые комплексы (рецепторы), которые «узнают» вещества, отбирают их и с помощью других белков (переносчиков) активно транспортируют внутрь клетки или наружу. Плазматическая мембрана образуется белками (периферическими и интегральными), погруженными в бислой липидов. Интегральные белки имеют гликопротеиновую природу, то есть состоят из углеводных и белковых компонентов. Их N-концевая часть входит в состав внутреннего фосфолипидного слоя, в который проникает часть пептидной цепи, богатой неполярными аминокислотами (в спиральной конформации), а их боковые цепи вступают в многочисленные гидрофобные контакты с алифатическими цепями фосфолипидов. Олигосахаридные цепи интегрального белка могут быть связаны с пептидной цепью интегрального белка на наружной поверхности плазматической мембраны. На конце олигосахаридной цепи обычно стоит N-ацетилнейраминовая кислота, которая обусловливает ее отрицательный заряд. Олигосахариды придают поверхности клетки особые свойства, позволяющие узнавать клетки того же органа или клетки другого вида (антигенность, контактное ингибирование). Олигосахариды на поверхности клетки образуют слой, называемый гликокаликсом. CH 3 CNH CH H H H H H H CH 2 H N-ацетилнейраминовая кислота 21
22 Структуры, локализованные на поверхности клетки, препятствуют тесному контакту между клетками. Это приводит к тому, что между клетками появляется более или менее узкое пространство, заполненное жидкостью. Общее название таких мест в органе или организме - межклеточное пространство. Сумма всех объемов внутри клеток называется внутриклеточным пространством. Митохондрия. Чтобы клетки выполняли разнообразные функции, им необходима энергия. Важный внутренний источник энергии молекулы АТФ, которые образуются, в основном, в специальных овальных структурах- митохондриях (от греческих слов mitos нить и chondrion - зернышко, крупинка). Энергия, требуемая для синтеза АТФ, появляется в результате постепенного окисления в дыхательной цепи водородсодержащих субстратов (сахаров, липидов, аминокислот) под действием кислорода. Ферменты, обеспечивающие перенос электронов, являются частью внутренней мембраны митохондрий. Кислород проникает в митохондрии за счет диффузии. Продукт деятельности митохондрий (АТФ) переносится за счет процессов транслокации из места его образования во внемитохондриальное пространство, где он и используется. Для того чтобы обеспечить быстрый перенос АТФ, митохондрии локализуются вблизи структур, где происходят процессы, идущие с потреблением энергии (например, вблизи элементов, участвующих в процессе сокращения). Кроме того, в митохондриях происходит еще целый ряд химических реакций, в результате которых синтезируются нужные клетке низкомолекулярные соединения. Митохондрии ограничены двумя мембранами. Наружная мембрана регулирует поступление веществ в митохондрию и их выведение из нее. Внутренняя мембрана образует складки (кристы), обращенные внутрь митохондрии. Внутри митохондрии находится так называемый матрикс, содержащий различные ферменты, ионы кальция и магния, ДНК и рибосомы митохондрий. Число митохондрий в клетке непостоянно. Увеличение их числа может происходить за счет роста и фрагментации исходной митохондрии. Для образования митохондрий клетка использует белки. Одни из них синтезируются в самих митохондриях, другие же в цитоплазме. Ядро важнейшая составная часть клетки эукариот, в которой сосредоточена основная масса генетического материала. Ядро необходимо для роста и размножения клеток. Оно отделено от остальной клетки оболочкой, состоящей из внутренней и внешней ядерных мембран. Если экспериментальным путем отделить от ядра основную часть цитоплазмы, то этот цитоплазматический комочек (цитопласт) может просуществовать без ядра лишь несколько суток. В то же самое время, 22
23 ядро, окруженное самым узким ободком цитоплазмы (кариопластом), полностью сохраняет свою жизнеспособность и постепенно восстанавливает нормальный объем цитоплазмы. Тем не менее, некоторые специальные клетки, например эритроциты млекопитающих, длительное время функционируют без ядра. Его лишены и тромбоциты кровяные пластинки, образующиеся как фрагменты цитоплазмы больших клеток мегакариоцитов. У сперматозоидов ядро есть, но оно совершенно неактивно. В ядре протекают два важнейших процесса. Первый из них это синтез генетического материала, в ходе которого количество ДНК в ядре удваивается. Этот процесс необходим для того, чтобы при последующем делении клетки (митозе) в двух дочерних клетках оказалось одинаковое количество генетического материала. Второй процесс транскрипция производство всех типов молекул РНК, которые, мигрируя в цитоплазму, обеспечивают синтез белков, необходимых для жизнедеятельности клетки. Самые непохожие по форме ядра состоят из одних и тех же компонентов, т.е. имеют общий план строения. В ядре различают: ядерную оболочку, хромосомы, ядрышко и ядерный сок. У каждого ядерного компонента своя структура, состав и функции. Ядерная оболочка включает в себя две мембраны, располагающиеся на некотором расстоянии друг от друга. Пространство между мембранами ядерной оболочки называется перинуклеарным. В ядерной оболочке есть отверстия поры. Но они не сквозные, а заполнены специальными белковыми структурами, которые называются комплексом ядерной поры. Через поры из ядра в цитоплазму выходят молекулы РНК, а навстречу им в ядро передвигаются белки. Сами же мембраны ядерной оболочки обеспечивают диффузию низкомолекулярных соединений в обоих направлениях. В ядрах живых клеток хорошо заметно ядрышко. Оно имеет вид тельца округлой или неправильной формы и отчетливо выделяется на фоне довольно однородного ядра. Ядрышко это образование, возникающее в ядре на тех хромосомах, которые участвуют в синтезе РНК рибосом. Район хромосомы, формирующий ядрышко, называют ядрышковым организатором. В ядрышке протекает не только синтез РНК, но и сборка субчастиц рибосом. Число ядрышек и их размеры могут быть различными. Хромосомы структурные элементы ядра клетки эукариот, содержащие ДНК, в которой заключена наследственная информация организма. Они интенсивно окрашиваются специальными красителями, поэтому немецкий ученый В.Вальдейер в 1888 г. и назвал их хромосомами (от греческих слов croma цвет и soma тело). Хромосомой также часто называют 23
24 кольцевую ДНК бактерий, хотя структура ее иная, чем у хромосом эукариот. ДНК в составе хромосом может быть уложена с разной плотностью, в зависимости от их функциональной активности и стадии клеточного цикла. В связи с этим различают два состояния хромосом интерфазные и митотические. Митотические хромосомы образуются в клетке во время митоза, то есть деления клетки. Это неработающие хромосомы, и молекулы ДНК в них уложены чрезвычайно плотно. Благодаря такой компактности митотических хромосом обеспечивается равномерное распределение генетического материала между дочерними клетками при митозе. Интерфазными называются хромосомы (хроматин), характерные для стадии интерфазы клеточного цикла, то есть в промежутке между делением. В отличие от митотических, это работающие хромосомы: они участвуют в процессах транскрипции и репликации. ДНК в них уложена менее плотно, чем в митотических хромосомах. Помимо ДНК хромосомы содержат также белки двух видов гистоны (с основными свойствами) и негистоновые белки (с кислотными свойствами) а также РНК. Гистонов всего 5 видов, негистоновых белков значительно больше (около сотни). Белки прочно связаны с молекулами ДНК и образуют так называемый дезоксирибонуклеопротеиновый комплекс (ДНП). Белки определяют, вероятно, основную укладку ДНК в хромосоме, участвуют в репликации хромосомы и регуляции транскрипции. Большинство клеток каждого вида животных и растений имеют свой постоянный двойной (диплоидный) набор хромосом, или кариотип, который составлен из двух одинарных (гаплоидных) наборов, полученных от отца и матери. Он характеризуется определенным числом, размером и формой митотических хромосом. Число хромосом у разных видов живых организмов различно. Рибосомы, полисомы. Это мельчайшие внутриклеточные частицы, осуществляющие биосинтез белка. При этом с абсолютной точностью происходит воспроизведение его первичной структуры - каждая аминокислота находит отведенное ей место в полипептидной цепи. В каждой клетке содержится от десятков тысяч до миллионов рибосом. Так, число рибосом в бактериальной клетке достигает 10 4, в животной клетке оно составляет Они состоят приблизительно наполовину из рибонуклеиновой кислоты (РНК) и наполовину из белка. В клетках эукариот синтез рибосомных РНК и присоединение к ним рибосомных белков происходят в ядрышке. После этого готовые рибосомы выходят из ядра в цитоплазму, где и осуществляют свои функции. Рибосомы и полисомы имеют сферическую форму и находятся в цитоплазме либо в свободном состоянии, либо в связанном с мембранами 24
1. К автотрофным организмам относят 1) мукор 2) дрожжи 3) пеницилл 4) хлореллу ТЕМА «Энергетический обмен» 2. В процессе пиноцитоза происходит поглощение 1) жидкости 2) газов 3) твердых веществ 4) комочков
10класс Биология погружение 3 Тема: Энергетический обмен. 1. Наибольшее количество энергии освобождается при расщеплении молекул 1) белков 2) жиров 3) углеводов 4) нуклеиновых кислот 2. В бескислородной
Урок биологии в 9 классе Тема урока" Метаболизм клетки " Учитель биологии МБОУ «СОШ 2» первой квалификационной категории Коликова Наталия Борисовна Цели урока: познакомить учащихся с понятием «обмен веществ
Банк заданий. Погружение 1 9 класс 1. Какое из положений клеточной теории ввел в науку Р. Вирхов? 1) все организмы состоят из клеток 2) всякая клетка происходит от другой клетки 3) каждая клетка есть некое
Банк заданий. Погружение 1 10 класс 1. Какое из положений клеточной теории ввел в науку Р. Вирхов? 1) все организмы состоят из клеток 2) всякая клетка происходит от другой клетки 3) каждая клетка есть
Лекция 1. Биохимия и ее связь с другими науками Строение клеток прокариот и эукариот Биохимия Биохимия (биологическая химия) наука, изучающая входящие в состав организмов органические вещества, их структуру,
МЕТАБОЛИЗМ. ПЛАСТИЧЕСКИЙ И ЭНЕРГЕТИЧЕСКИЙ ОБМЕН. Зонова Наталья Борисовна, учитель биологии МБОУ СОШ 38, высшая категория КОДИФИКАТОР ЭЛЕМЕНТОВ СОДЕРЖАНИЯ И ТРЕБОВАНИЙ К УРОВНЮ ПОДГОТОВКИ ВЫПУСКНИКОВ КОД
ОСОБЕННОСТИ ОБМЕНА ВЕЩЕСТВ У МИКРООРГАНИЗМОВ Метаболизм, или обмен веществ, совокупность процессов распада и синтеза, обеспечивающих поддержание, рост и размножение организма. Обмен веществ имеет две стороны:
Энергетический обмен Клетка открытая система. Гомеостаз Клетка открытая система, обмен веществ осуществляется только в том случае, если клетка получает все необходимые для нее вещества из окружающей среды
Обмен веществ и превращение энергии в клетке Вариант 1 Часть 1 Ответом к заданиям 1-25 является одна цифра, которая соответствует номеру правильного ответа 1. Совокупность реакций биосинтеза, протекающих
Тема: «Строение клеток эукариот». Выберите один правильный ответ. А1. Митохондрий нет в клетках 1) дрозда 2) стафилококка 3) карася 4) мха А2. В выведении продуктов биосинтеза из клетки участвует 1) комплекс
1. К макроэлементам относятся: БЛОК 2 Клетка как биологическая система. 1) кислород, углерод, водород, азот 2) кислород, железо, золото 3) углерод, водород, бор 4) селен, азот, кислород 1) 2. Органоид,
ВВЕДЕНИЕ В ОБМЕН ВЕЩЕСТВ И ЭНЕРГИИ Жизнедеятельность организмов включает: а) обмен веществ и энергии; б) передача генетической информации; в) механизмы регуляции. Нарушение любого звена приводит к патологии.
1. Нитрифицирующие бактерии относят к 1) хемотрофам 2) фототрофам 3) сапротрофам 4) гетеротрофам ТЕМА «Фотосинтез» 2. Энергия солнечного света преобразуется в химическую энергию в клетках 1) фототрофов
ТЕМА «Пластический обмен» 1. Готовыми органическими веществами питаются 1) грибы 2) папоротники 3) водоросли 4) мхи 2. Готовыми органическими веществами питаются организмы 1) автотрофы 2) гетеротрофы 3)
Контрольная работа за первое полугодие в 10 классе. Вариант 1. ЧАСТЬ 1 А1. К прокариотам относятся 1) растения 2) животные 3) грибы 4) бактерии и цианобактерии А2.Принцип комплементарности лежит в основе
Подготовка к ЕГЭ по биологии Энергетический обмен Вальтер С.Ж. старший преподаватель кафедры ЕГТО БОУ ДПО «ИРООО» Процесс энергетического обмена можно разделить на три этапа: на первом этапе происходит
Материал для подготовки 10.2кл. Биология П3 Строение эукариотической клетки". Задание 1 Ферменты, расщепляющие жиры, белки, углеводы синтезируются: на лизосомах на рибосомах в комплексе Гольджи 4) в вакуолях
1 Клетка, её жизненный цикл (множественный выбор) Ответами к заданиям являются слово, словосочетание, число или последовательность слов, чисел. Запишите ответ без пробелов, запятых и других дополнительных
Биохимия. Занятие 2. Тема: Метаболические пути. Под промежуточным метаболизмом часто понимают просто всю совокупность ферментативных реакций, происходящих в клетке. Такое определение не является, вообще
Глава I. Основы цитологии Д/З: 6,7,8 Тема: «Химический состав клетки. Неорганические вещества клетки» Задачи: 1. Дать характеристику химическому составу клетки: группам элементов входящих в состав клетки;
Занятие 3. Тема: БИОЛОГИЯ КЛЕТКИ. ПОТОК ВЕЩЕСТВ И ЭНЕРГИИ В КЛЕТКЕ " " 200 г Цель занятия: изучить отличительные признаки про- и эукариотических клеток; изучить анаболическую и катаболическую системы клетки;
Тест по биологии Строение клетки 9 класс 1. Биологическую мембрану образуют 1) липиды и белки 2) белки и углеводы 3) нуклеиновые кислоты и белки 4) липиды и углеводы 2. Полувязкая внутренняя среда клетки
Тема 1. Химический состав клетки Задания части А Выберите один ответ, который является наиболее правильным 1. Назовите органические соединения, которые содержатся в клетке в наибольшем количестве (в %
Государственное бюджетное образовательное учреждение среднего профессионального образования "Кущевский медицинский колледж" министерства здравоохранения Краснодарского края Задания в тестовой форме по
1 Клетка, её жизненный цикл (установление соответствия) Ответами к заданиям являются слово, словосочетание, число или последовательность слов, чисел. Запишите ответ без пробелов, запятых и других дополнительных
Новосибирский государственный педагогический университет Институт естественных и социально-экономических наук Кафедра зоологии и методики обучения биологии ВОПРОСЫ К ЭКЗАМЕНУ ПО ДИСЦИПЛИНЕ «ЦИТОЛОГИЯ И
Тестирование по теме «Клетка»_тренировочные тесты_9 класс 1. Какие органоиды клетки можно увидеть в школьный световой микроскоп? 1) лизосомы 2) рибосомы 3) клеточный центр 4) хлоропласты 2. Сходство строения
Все прокариотические и эукариотические клетки имеют 1) митохондрии и ядро 2) вакуоли и комплекс Гольджи 3) ядерную мембрану и хлоропласты 4) плазматическую мембрану и рибосомы В процессе пиноцитоза происходит
Ярвеская русская гимназия ПОДГОТОВКА К ГОСУДАРСТВЕННОМУ ЭКЗАМЕНУ ПО БИОЛОГИИ Тема: «Энергетический и пластический обмен в клетках» I вариант 1. Рассмотрите рис. 1. Назовите этапы биосинтеза белка (I, II)
Тема урока: «Пластический и энергетический обмен» Цель урока: Сформировать понятия: метаболизм, пластический обмен и энергетический обмен. Задачи: Образовательные: сформировать теоретические знания о пластическом
Учитель биологии МБОУ «Гатчинская СОШ 9 с углублённым изучением отдельных предметов» Гуськова С.А. 2017 Клеточный уровень организации жизни 1 Тела всех живых организмов состоят из клеток. Тела большинства
Банк заданий 9класс Биология П2 профиль Задание 1 Биосинтез белка Вторичная структура молекулы белка имеет форму... спирали двойной спирали клубка нити Задание 2 Биосинтез белка Сколько аминокислот кодирует
O, H, C, N + S, P - макроэлементы Na, K, Mg, Ca, Cl - микроэлементы Fe, Zn, Cu, Co, Mn, I, Se следовые элементы Представленность макроэлементов в различных группах веществ Макромолекулы Сахара (углеводы)
Биология 10 класс. Демонстрационный вариант 2 (90 минут) 1 Диагностическая тематическая работа 2 по подготовке к ЕГЭ по БИОЛОГИИ по теме «Общая биология» Инструкция по выполнению работы На выполнение диагностической
Отложенные задания (30) Вставьте в текст «ДНК» пропущенные термины из предложенного перечня, используя для этого цифровые обозначения. Запишите в текст цифры выбранных ответов, а затем получившуюся последовательность
Ядро, его строение и функции. Сам термин ядро впервые был применен Броуном в 1833 г. Для обозначения шаровидных постоянных структур в клетках растений. Позднее такую же структуру описали во всех клетках
ОГЛАВЛЕНИЕ Предисловие. ЧАСТЬ I. Введение. Предмет клеточной биологии ГЛАВА 1. Клеточная теория Клетка элементарная единица живого Клетка единая система сопряженных функциональных единиц Гомологичность
Биология 0 класс. Демонстрационный вариант (90 минут) Биология 0 класс. Демонстрационный вариант (90 минут) Диагностическая тематическая работа по подготовке к ЕГЭ по БИОЛОГИИ по теме «Общая биология»
1 В молекуле ДНК количество нуклеотидов с гуанином составляет 30% от общего числа. Какой процент нуклеотидов с аденином содержится в этой молекуле? По принципу комплементарности А=Т, Г=Ц. Если количество
Ассимиляция и диссимиляция. Метаболизм. (конспект урока по биологии в 9 классе) Муратова Гульназ Раушановна учитель биологии и химии МБОУ «Нижнебишевская средняя общеобразовательная школа» Заинского района
ПО БИОЛОГИИ ОСНОВНЫЕ КЛЕТОЧНЫЕ СТРУКТУРЫ И ИХ КРАТКАЯ ТЕОРИЯ ПРОВЕРКА ЗНАНИЙ ОРГАНОИДЫ ЖИВОТНЫХ И РАСТИТЕЛЬНЫХ КЛЕТОК НАЗВАНИЕ ОСОБЕННОСТИ СТРОЕНИЯ ЯДРО (В ПРОКАРИОТИЧЕСКОЙ КЛЕТКЕ ОТСУТСТВУЕТ) ОКРУЖЕНО
МИНИСТЕРСТВО ОБРАЗОВАНИЯ И НАУКИ РОССИЙСКОЙ ФЕДЕРАЦИИ Федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение высшего профессионального образования «Алтайский государственный технический университет
55. На рисунке подпишите основные структурные компоненты ядра. 56. Заполните таблицу. Строение и функции клеточных структур Структура Особенности строения Функция Ядро 5 7^. Заполните таблицу. Строение
Терминологический диктант Органы цветковых растений. 1 Часть тела организма выполняет определенную функцию... 2 В почве растение удерживает.. 3 Многочисленные разветвленные корни образуют. 4 В корневой
Строение клеток живых организмов Классификация живых организмов (по уровню организации клетки) Живые организмы Неклеточные формы Клеточные формы Вирусы, фаги Прокариоты Эукариоты Сравнительная характеристика
Биологическая роль окислительно-восстановительных реакций Особенностью биологических ОВР является их многостадийность. Они проходят через ряд промежуточных стадий с образованием множества кислородсодержащих
Лекция 1. Тема: ОРГАНИЗАЦИЯ ПОТОКА ВЕЩЕСТВА И ЭНЕРГИИ В КЛЕТКЕ Клетка представляет собой основную структурно-функциональную и генетическую единицу живого. В ней (ядро и цитоплазма) сосредоточена вся генетическая
Нуклеиновые кислоты Нуклеиновые кислоты и их роль в жизнедеятельности клетки Нуклеиновые кислоты открыты во второй половине 19 века швейцарским биохимиком Фридрихом Мишером Фридрих Мишер Нуклеиновые кислоты
Энергетика клетки АТФ АДФ + Ф АТФ АМФ + Ф Ф Ф Ф+Ф кдж/моль 32,23 (30,5) Ф 36,0 33,4 Самый известный источник энергии в клетке это АТФ. В молекуле АТФ две макроэргические связи. В молекуле АТФ две макроэргические
1 Тема: Основы биохимии Задание 1. «Аминокислоты. Образование дипептида» 1. Что обозначено на рисунке цифрами 1 5? 2. Какие функциональные группировки аминокислоты обеспечивают основные свойства? Кислотные?
Биофизика мембранных процессов в клетке Биофизика мембран изучает: Структуру биологических мембран Транспорт веществ через мембраны Генерацию и распространение нервного импульса Процессы рецепции и преобразование
Дата урока (номер учебной недели) Наименование разделов и тем уроков, форм и тем контроля Кол-во часов I. Организм как биологическая система. 5 ч 1 1 неделя Одноклеточные и многоклеточные организмы 2 Основные
П/п урока 1. (1) 2. (2) Календарно-тематическое планирование по биологии 10 класс (70 ч, 2ч. в неделю) дата тема Практические Характеристика основных видов деятельности план факт и лабораторные учащихся
МУНИЦИПАЛЬНОЕ ОБЩЕОБРАЗОВАТЕЛЬНОЕ УЧРЕЖДЕНИЕ СРЕДНЯЯ ОБЩЕОБРАЗОВАТЕЛЬНАЯ ШКОЛА 45 Г. ЛИПЕЦКА ОТКРЫТЫЙ УРОК В 9А КЛАССЕ ПО БИОЛОГИИ НА ТЕМУ: «ДЕЛЕНИЕ КЛЕТКИ» УЧИТЕЛЬ БИОЛОГИИ ИОСИФОВА НАТАЛЬЯ АНАТОЛЬЕВНА.
Лекция 2 Химический состав живой материи, химические связи, имеющие большое значение для взаимодействия «биологических молекул». Аминокислоты, их свойства и классификация. Пептидная связь, ее свойства.
Новосибирский государственный университет Факультет естественных наук Кафедра цитологии и генетики презентация к курсу лекций ХИМИЧЕСКИЕ ОСНОВЫ ЖИЗНИ К.б.н. Владимир Александрович Трифонов Пособие разработано в рамках реализации Программы развития НИУ-НГУ Лекция №1. План. Введение в дисциплину. Определение жизни. Уровни организации живых систем. Химический состав организмов. Липиды. Строение и биологические функции. 6) Биополимеры, их строение и свойства 1) 2) 3) 4) 5) Что такое жизнь? Попытки определения понятия: «магнит одушевлен, т.к. способен притягивать железо» Фалес VI век до н.э. «одушевлены все тела природы» Б. Спиноза (XVII в) «Всеобщность молекулярного обновления (обмена веществ) у растений и животных и во всех их частях, его постоянство, не допускающее остановки, делают из этого явления всеобщий признак жизни» Клод Бернар (XIX в) «Жизнь есть способ существования белковых тел, и этот способ существования состоит по своему существу в постоянном самообновлении химических составных этих тел» Ф.Энгельс (XIX в) “Жизнь - … это работа специальным образом организованной системы, направленная на понижение собственной энтропии за счет повышения энтропии окружающей среды” Эрвин Шредингер (1887-1961) «Живые тела, существующие на Земле, представляют собой открытые, саморегулирующиеся и самовоспроизводящиеся системы, построенные из биополимеров – белков и нуклеиновых кислот» М.В. Волькенштейн (1912-1992) Живые организмы как открытые системы Система – множество элементов, находящихся в определенных отношениях друг с другом и связанных прямыми и обратными связями, образуя целостность. Открытые системы: обмениваются энергией, веществом и информацией с окружающей средой. Открытые системы: явления самоорганизации, усложнения или спонтанного возникновения порядка. Общая теория систем Свойства систем Синергичность - однонаправленность действий компонентов усиливает эффективность функционирования системы. Эмерджентность -функции компонентов системы не всегда совпадают с функциями системы. Целостность - первичность целого по отношению к частям. Иерархичность - каждый компонент системы может рассматриваться как система (подсистема) более широкой глобальной системы Адаптивность - стремление к состоянию устойчивого равновесия, которое предполагает адаптацию параметров системы к изменяющимся параметрам внешней среды Людвиг фон Берталафани (1901-1972) Неравновесные системы «Неравновесность может стать источником упорядоченности» Илья Пригожин (1917-2003) Последовательность состояний системы – ТРАЕКТОРИЯ СИСТЕМЫ Наиболее вероятные состояния системы - АТТРАКТОРЫ Предпочтительность одних состояний другим – явление упорядоченности, т.е. убывание энтропии. Самоорганизация в неравновесных системах Существует точка зрения, что жизнь можно рассматривать как результат специфического отбора на пути длительной эволюции, который прошли самоорганизующиеся системы. Свойства живых систем 1) Примерно одинаковый химический состав 2) Обмен веществом и энергией 3) Самовоспроизведение 4) Способность к росту и развитию 5) Раздражимость 6) Дискретность Уровни организации живой материи Элементарные частицы атомы молекулы мономеры биополимеры Уровни организации живой материи Клетка Ткани Органы и сиcтемы органов Уровни организации живой материи организм популяция вид Уровни организации живой материи Экосистема, биогеоценоз Биосфера Химический состав живых организмов Всего обнаружено 80 элементов, но только для 30 известны функции Макроэлементы Содержание которых в живых организмах составляет больше 0,001 % на сухую массу. Составляют 99% сухой массы клетки Из них на биогенные макроэлементы приходится 98%: кислород (65-75%), углерод (15-18%), азот(1,5-3%) и водород (8-10%) O K C S H Cl N Ca Mg Na P Fe Микроэлементы Содержание в организме 0.001-0.000001% Могут входить в состав гормонов, ферментов и других важных компонентов клетки Zn Cu I F B Co Mo V Br Cr Mn Se Si Ge Ni Co Ковалентная связь углерод-кобальт - единственный в природе пример ковалентной связи металл-углерод. Ультрамикроэлементы Концентрация меньше 0.000001 % Физиологическая роль не установлена Au Hg U Be Cs Ra и др. Состав химических соединений живой клетки Неогранические вещества Вода от 50 до 90% Соли и др. неорг. вещ-ва 1-1.5% Низкомолекулярные органические вещества липиды 1.5% прочие 0.1% Высокомолекулярные органические вещества Белки 10-20% Углеводы 0.2-20% Нуклеиновые кислоты 1-2% Роль воды Универсальный растворитель Водородные связи Высокая теплоемкость Участник многих реакций Транспорт веществ в организме Осмос Значение осмоса в биологических процессах Мембрана клетки полупронецаема! =>Белки остаются внутри клетки. Осмос участвует в переносе питательных веществ в стволах высоких деревьев. Растения - осмос увеличивает объём вакуоли, и она распирает стенки клетки (тургорное давление). Ионы в клетке Важнейшие анионы: Важнейшие катионы: Cl-, HCO3-, H2PO4K+, Na+, Ca2+, Mg2+ Буферные свойства Нерастворимые соли в костной ткани и раковинах Органические вещества клетки Белки 10-20% Углеводы 0.2-2% Нуклеиновые кислоты 1-2% Липиды 1-5% Липиды большая группа веществ биологического происхождения, хорошо растворимых в органических растворителях: метанол, ацетон, хлороформ, бензол и т.д. Нейтральные жиры: эфиры глицерина и карбоновых кислот стеариновая пальмитиновая олеиновая Карбоновые кислоты Незаменимые жирные кислоты не синтезируются в организме и должны поступать с пищей. Из Кольман, Рем «Наглядная биохимия» Фосфолипиды Из Кольман, Рем «Наглядная биохимия» Изопреноиды Все липиды произошли от одного предшественника - ацетилкофермента А [ацетил-КоА (ацетилCoA)], представляющего собой активированную форму уксусной кислоты Из Кольман, Рем «Наглядная биохимия» Витамин А Витамин А - ретинол Провитамин А – β каротин Родопсин (белок с хромофорной группой) 1) Поглощение кванта света 2) хромофорная группа (11-цис-ретиналь) переходит в транс-форму 3) разложение родопсина 4) возбуждение зрительного нерва СТЕРОИДЫ Из Кольман, Рем «Наглядная биохимия» Стероиды Структура мембран, желчные кислоты, гормоны, витамины Простагландины Е1 Е2 Липидные медиаторы – обнаружены во всех органах и тканях животных. Аспирин – ингибитор синтеза простогландинов. Функции липидов 1) Структурная 2) Энергетическая 3) Запасная 4) Изоляционная 5) Регуляторная 6) Рецепторная БИОПОЛИМЕРЫ Гомополимеры – один тип мономеров Гетерополимеры – более одного типа мономеров Регулярные Нерегулярные –А-В-А-В-А-В-А-С-В-А-Г-А- Литература
-- [ Страница 1 ] --
Министерство образования и науки Российской Федерации
Государственное образовательное учреждение
высшего профессионального образования
«Тамбовский государственный технический университет»
Н.А. АБАКУМОВА, Н.Н. БЫКОВА
ОРГАНИЧЕСКАЯ ХИМИЯ И
ОСНОВЫ БИОХИМИИ
Утверждено Учёным советом университета в качестве учебного пособия для студентов 1, 2 и 3 курсов специальностей 240902, 240401, 240802, 260601, 240100.62, 240700.62, 260100.62, 261700.62, 241000.62 всех форм обучения Тамбов Издательство ГОУ ВПО ТГТУ 2011 УДК 547(075) ББК Г2я73 А132 Р е ц е н з е н т ы:
Профессор кафедры органической и биологической химии ГОУ ВПО ТГУ им. Г.Р. Державина А.И. Панасенко Доцент кафедры ПЗОС, кандидат химических наук ГОУ ВПО ТГТУ Г.Б. Володина Абакумова, Н.А.
А132 Органическая химия и основы биохимии: учебное пособие / Н.А. Абакумова, Н.Н. Быкова. – Тамбов: Изд-во ГОУ ВПО ТГТУ, 2011. – Ч.2. – 80 с. – 100 экз. – ISBN 978-5-8265-0975-3.
В первой части систематизирован материал по классификации органических реакций и видам изомерии органических веществ, а также приведён подробный обзор основных классов кислородсодержащих органических соединений и углеводов. Во второй части достаточно полно рассмотрены строение и свойства важнейших биологически активных веществ: белков, липидов, ферментов, гормонов, витаминов.
Кратко указаны их биологические функции в организме и механизм их действия.
Предназначено для студентов 1, 2 и 3 курсов специальностей 240902, 240401, 240802, 260601, 240100.62, 240700.62, 260100.62, 261700.62, 241000.62 всех форм обучения.
УДК 547(075) ББК Г2я ISBN 978-5-8265-0975-3 Государственное образовательное учреждение высшего профессионального образования «Тамбовский государственный технический университет» (ГОУ ВПО ТГТУ), Учебное издание АБАКУМОВА Нина Алексеевна, БЫКОВА Наталья Николаевна
ОРГАНИЧЕСКАЯ ХИМИЯ И
ОСНОВЫ БИОХИМИИ
Часть Учебное пособие Редактор Л.В. К о м б а р о в а Инженер по компьютерному макетированию М.С. Ан ур ь е в а Подписано в печать 24.02.2011.Формат 60 84 / 16. 4,65 усл. печ. л. Тираж 100 экз. Заказ № Издательско-полиграфический центр ГОУ ВПО ТГТУ 392000, г. Тамбов, ул. Советская, д. 106, к. Н.А. АБАКУМОВА, Н.Н. БЫКОВА
ОРГАНИЧЕСКАЯ ХИМИЯ И
ОСНОВЫ БИОХИМИИ
Часть Тамбов Издательство ГОУ ВПО ТГТУ 1. ПЕПТИДЫ Продукты взаимодействия нескольких аминокислот называют пептидами. В зависимости от количества аминокислотных остатков, из которых состоят пептиды, различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды, пентапептиды, полипептиды. Образование дипептида протекает следующим образом:
Поскольку у дипептида остаются свободными концевые аминная и карбоксильная группы, то, во-первых, он сохраняет свойственную аминокислотам амфотерность, а, во-вторых, имеется возможность для удлинения пептидной цепи за счёт реакций с другими аминокислотами. Этот химический процесс протекает по типу реакции поликонденсации:
аланилсерилфенилаланин (трипептид) В наименованиях пептидов указывают все составляющие их аминокислоты, начиная с той, у которой свободна аминная группа. У аминокислот, карбоксильная группа которых использована для образования пептидной связи, в названии окончание «-ин» меняется на «-ил»;
название концевой аминокислоты со свободной карбоксильной группой остаётся без изменения. Например, трипептид:
HO HO HO
H C C N C C N C C OH
носит название глицилаланилсерин.Группировку –С–NH– в пептидах называют пептидной связью.
Это типичная ковалентная связь с достаточной прочностью. Она планарна, т.е. все составляющие её атомы располагаются в одной плоскости.
Изучая рентгенограммы кристаллических пептидов, удалось показать, что расстояние между атомами углерода и азота пептидной связи равно 0,13 нм, т.е., длина пептидной связи меньше длины одиCN нарной связи (0,15 нм) и больше длины двойной связи (0,12 нм). Следовательно, пептидная связь имеет характер частично двойной связи вследствие сопряжения электронов -связи карбонильной группы со свободными электронами атома азота:
Таким образом, пептидная группа представляет собой трёхцентровую р,-сопряженную систему, которая образуется вследствие делокализации электронной плотности между атомами кислорода, углерода и азота. Кроме этого, пептидная группа обладает ещё рядом свойств:
атомы кислорода и водорода природных пептидов находятся в транс-положении по отношению к связи C–N, так как при трансконфигурации заместителей боковые цепи оказываются наиболее удалёнными друг от друга, что важно для стабилизации структуры белковой молекулы;
пептидная связь устойчива при температуре 310 K в средах, близких к нейтральной (физиологические условия). В кислой и щелочной средах связь подвергается гидролизу. В условиях организма гидролиз происходит ферментативно;
дополнительные, как правило, нековалентные связи между пептидной группой и боковыми цепями обуславливают существование различных конформаций белковой молекулы;
пептидная группировка может существовать в двух резонансных формах (кетонной и енольной):
Почти все клетки содержат свободные пептиды. В настоящее время из природных источников выделено более сотни индивидуальных пептидов, детально изучены их строение, свойства и биологическая активность. Например, рассмотрим строение глутатиона (-глутамилцистеинилглицина) – одного из наиболее широко распространённых внутриклеточных пептидов так называемого полимодального действия, принимающего участие в переносе аминокислот через клеточную мембрану в окислительно-восстановительных и других процессах HS-глутатион (восстановленная сульфгидрильная форма) SS-глутатион Роль пептидов в процессах жизнедеятельности многообразна.
Многие из них служат гормонами (инсулин, глюкагон, гормон роста и др.), некоторые являются сильнейшими ядами (яды змей, пауков, насекомых, высших грибов, микробов и др.), антибиотиками, регуляторами клеточного деления, переносчиками молекул и ионов через биологические мембраны, регуляторами психической деятельности.
Значительное число природных пептидов удалось синтезировать.
Искусственным путём получены сотни аналогов природных пептидов, ряд которых обладает более сильным биологическим действием. Так, в адренокортикотропном гормоне, состоящем из 39 аминокислот, замена аргинина и триптофана соответственно в восьмом и девятом положении цепи на трипептид пролилглицилпролин приводит к образованию нового пептида, обладающего повышенной по сравнению с природным гормоном способностью стимулировать память и нашедшего применение в медицине при лечении поражений мозга.
Полипептидная теория строения белковой молекулы впервые предложена Э. Фишером в начале ХХ в. на базе выдвинутых А.Я. Данилевским идей о роли пептидных связей в строении белка. Согласно полипептидной теории белковые молекулы представляют собой гигантские полипептиды, построенные из многих десятков-сотен аминокислот.
Доказательства полипептидной теории строения белка таковы:
в нативных белках удаётся обнаружить лишь небольшое число свободных аминных и карбоксильных групп;
при гидролизе белков идёт постепенное освобождение аминных и карбоксильных групп в строгом соотношении 1:1;
биурет (H2N–C(O)–NH–C(O)–NH2) и белки дают одинаковую (биуретовую) реакцию с гидроксидом меди, что указывает на наличие в белковой молекуле пептидных связей;
полипептидная природа ряда белков (инсулина, рибонуклеазы и др.) подтверждена химическим синтезом этих белков;
при рентгеноструктурном анализе белков при разрешении 0,14…0,20 нм удаётся наблюдать непрерывную полипептидную цепь с характерным для исследуемого белка расположением аминокислотных остатков.
Граница между полипептидами и белками условная. Пептиды содержат в молекуле до 100 (соответствует молекулярной массе 10 000), а белки – свыше 100 аминокислотных остатков (молекулярная масса от 10 000 до нескольких миллионов).
Белки это важный субстрат жизни, они обладают рядом особенностей, которые несвойственны никаким другим органическим соединениям. Гигантские молекулы белков неисчерпаемы по разнообразию структуры при строгой специфичности у данного, конкретного белка.
Белкам присуща способность к внутримолекулярным взаимодействиям, что обеспечивает динамичность структуры их молекул, изменчивость и пластичность их формы, обратимость переходов из глобулярного состояния в фибриллярное.
Белковая молекула в целом и отдельные её части способны вступать в разнообразные химические и физические взаимодействия друг с другом, с нуклеиновыми кислотами, полисахаридами, липидами и др., образуя надмолекулярные комплексы, составляющие основу субклеточных структур.
Молекулы белков закономерно изменяют свою структуру под влиянием внешнего воздействия и восстанавливают исходное состояние при его снятии.
Белками называют природные высокомолекулярные азотсодержащие полимеры, построенные из остатков -аминокислот, составляющие основу живых структур.
Впервые белок (клейковина) был выделен Я. Беккари из пшеничной муки в 1728 г. К настоящему времени из природных источников выделены и изучены сотни различных белков.
Любая живая клетка, ткань, орган в животном или человеке – это сложная система, состоящая из очень большого количества различных белков. Например, белок плазмы крови состоит минимум из восьми различных белков; белок куриного яйца представляет собой систему из десяти индивидуальных белков. В самой маленькой и просто устроенной бактериальной клетке обнаружено более 2000 различных белков.
Огромное значение белки имеют и для жизнедеятельности растительных организмов, хотя содержание их в растениях значительно меньше. В то же время только в растениях наряду с синтезом углеводов осуществляется синтез белков из неорганических веществ. Необходимый для этого диоксид углерода растения поглощают из воздуха, а минеральные азотистые соединения и воду – из почвы. В животные организмы белки поступают в готовом виде – с растительной или животной пищей. Средняя суточная потребность взрослого человека в белках 80…100 г. Недостаток белков в пище резко ухудшает жизнедеятельность животных организмов.
Среди учёных многих стран, внесших большой вклад в изучение белков, следует отметить Э. Фишера, Т. Курциуса, М. Бергмана, Ф. Сенгера, П. Эдмана и наших соотечественников А.Я. Данилевского, Н.Д. Зелинского, В.С. Садикова, Д.Л. Талмура и др.
Общая формула белка:
Белки характеризуются строго определённым составом. Основной элементарный состав (%) белков следующий:
В небольших количествах в белках присутствуют железо, йод, медь, цинк, бром, марганец, кальций, кобальт, магний и другие элементы.
I. По строению:
1. Простые, или протеины, – белки, дающие при гидролизе только аминокислоты.
2. Сложные белки состоят из протеина (простого белка) и добавочной группы небелковой природы (простетической группы):
Фосфоропротеиды – простетическая группа – фосфорная кислота. Это казеин молока, ихтулин – белок, содержащийся в икре рыбы. Это необходимый белок для растущих тканей организма.
Глюкопротеиды (мукопротеиды) – простетическая группа представлена углеводами, чаще всего мукополисахаридами. Главные представители – муцин и мукоиды. Муцин вырабатывается всеми слизистыми железами организма. Мукоиды входят в состав хрящевой ткани и роговицы.
Липопротеиды – простетическая группа представлена жирами или жироподобными веществами. Это важные компоненты клеток, содержатся в крови, молоке, особенно ими богата нервная ткань.
Хромопротеиды – простетическая группа представлена окрашенными веществами. Сюда относятся гемоглобин, миоглобин, хлорофилл, гемоцианин.
Гемоглобин – красящее вещество крови, важнейший функцией которого является перенос кислорода от лёгких к тканям. Формула гемоглобина: (C738 H1165 O208 N320 S2 Fe)n.
Перенос кислорода обусловлен присутствием железа. Один грамм гемоглобина связывает 1,35 мл кислорода при 0 °C и 760 мм рт. ст., что соответствует соотношению один атом железа на одну молекулу кислорода. Положение равновесия зависит от парциального давления кислорода: гемоглобин + 4O2 оксигемоглобин.
Гемоглобин сосредоточен в эритроцитах крови и выходит из них в случае гемолиза (разрушения). У женщин в крови от 13,5 до 15,5% гемоглобина, у мужчин от 14 до 17%.
Окись углерода является ядом, так как она легко соединяется с гемоглобином, образуя более прочный, чем оксигемоглобин, продукт присоединения, который препятствует нормальному функционированию гемоглобина в переносе кислорода. Химические окислители превращают гемоглобин в коричнево-красный метгемоглобин, неспособный служить переносчиком кислорода. Железо окисляется, становится трёхвалентным, кислород к органам и тканям не доставляется.
При осторожном гидролизе соляной кислотой гемоглобин расщепляется на два фрагмента – гемин (гем 4%), глобин (96%). Гем у всех людей одинаков, глобин – у всех различен, он принадлежит к группе гистонов; примерно 1/5 часть молекул белка составляют основные аминокислоты, преобладает лизин. В составе каждой молекулы гемоглобина содержится 4 молекулы гема (гемина), содержащего в своём составе железо.
Молекула гемина имеет сложное и необычное строение, которое изучалось более сорока лет (Ненски, Пилоти, Кюстер, Вильштеттер, Фишер).
В гемине 4 пиррольных кольца, в которых заместители: метильные, винильные и остатки пропионовой кислоты.
Железо связано со всеми четырьмя атомами азота ионными и координационными связями. Гемин при гидролизе разбавленной щёлочью даёт не содержащий хлора гем.
Миоглобин – мышечный гемоглобин, содержащийся в мышцах.
Молярная масса около 17 000, с газами образует такие же соединения, как и гемоглобин, оксимиоглобин, карбоксимиоглобин. Молекула имеет форму диска. Пространственное расположение полипептидной цепи несимметрично и незакономерно. Миоглобин выполняет в мышцах роль кратковременного резерва кислорода, особенно это важно для водных животных.
Хлорофилл – магнийсодержащий хромопротеид, состоит из пиррольных колец, соединённых магнием. Строение его было установлено Ненски, Фишером. В 1960 г. хлорофилл впервые был синтезирован Вудваром. Содержится в зелёных листьях растений.
Гемоцианин – медьсодержащий хромопротеид – находится в крови моллюсков и ракообразных, выполняет функцию связывания и переноса кислорода к тканям беспозвоночных. При присоединении кислорода гемоцианин окрашивается в голубой цвет. Молекулярная масса от 5000 до 5 000 000.
Нуклеопротеиды – простетическая группа – нуклеиновые кислоты. Впервые были выделены из ядер лейкоцитов в 1869 г. Мишером. Необходимый структурный элемент в клетке, участвуют в синтезе белка и передаче наследственной информации. Белковая часть представлена гистонами и протаминами.
II. По форме частиц:
1) фибриллярные (волокнистые);
2) глобулярные (корпускулярные).
С помощью гидродинамических и оптических методов, рентгеноструктурного анализа и электронной микроскопии выяснено, что в большинстве случаев белковые частицы имеют вытянутую форму и построены асимметрично. Степень асимметрии выражается отношением длинной оси частицы в к её короткой оси а.
Фибриллярные белки характеризуются высоким отношением в/а, их молекулы нитевидны и обычно собраны в пучки, которые образуют волокна. К фибриллярным белкам относятся фиброин шёлка, кератин волоса, коллаген кожи.
Белки с невысоким отношением в/а (от 3 до 6) имеют палочкообразную форму молекул, называются корпускулярными, или глобулярными, и содержат поперечные связи, образованные за счёт взаимодействия боковых цепей.
III. По растворимости:
Белки – это полимеры с гидрофильными свойствами. При определённых условиях они легко растворяются в воде. Одни из них растворимы в чистой воде, другим для растворения требуется присутствие в воде солей, кислот, щелочей, спиртов и других веществ. Лишь немногие белки в условиях организма не образуют жидких растворов (склеропротеины).
Разную степень растворимости белков в различных растворителях определяет в значительной степени характер радикалов аминокислот:
полярный или неполярный (аланин, валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин и триптофан).
По отношению к некоторым, условно выбранным растворителям простые белки разделяют на:
Протеиноиды – белки, нерастворяющиеся в обычных растворителях белков: воде, солевых и водно-спиртовых смесях. Это почти все фибриллярные белки. Примерами протеиноидов служат белки опорных тканей. В зависимости от вида ткани они называются: коллагеном (соединительная ткань); остеином (костная ткань); кератином (волосы, ногти).
Альбумины – белки, хорошо растворяющиеся в воде и крепких солевых растворителях; широко распространены в природе, входят в состав крови человека (до 50%).
Глобулины – нерастворимы в воде и солевых растворах умеренных концентраций. Характерный признак – полное осаждение в полунасыщенном растворе (NH4)2SO4. Несколько фракций:
Глобулины – выполняют защитную функцию в организме, из них состоят сыворотки.
Проламины – представляют группу белков, растворимых в 60…80 %-ном водном растворе этилового спирта, в щелочи.
Глютемины – растворимы в кислотах и щелочах.
Гистоны и протамины – растворимы в щелочах.
IV. По выполняемым функциям:
структурные (коллаген, фиброин, кератин и т.п.);
двигательные (сократительные – актин, миозин);
каталитические (ферментативные – энзимы);
транспортные (гемоглобин, миоглобин, цитохром и др.);
регуляторные (гормоны-гистоны);
защитные (антитела и иммуноглобулины);
рецепторные (родопсин, холинорецептор и т.п.);
запасные и питательные (казеин молока, яичный альбумин и т.п.);
токсические белки (токсины ботулинический, дифтерийный);
антибиотики (актиноксантин, неокарциностатин и т.п.).
2.3. СТРУКТУРНАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ БЕЛКОВ
В молекуле белка аминокислоты повторяются в разных сочетаниях. Порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи влияет на свойства белковой молекулы и носит название первичной структуры белка:Природные белки отличаются громадным разнообразием первичных структур. Если бы каждая аминокислота встречалась в белковой молекуле только один раз, то и тогда из 20 аминокислот можно было бы построить 2 432 902 008 176 640 000 изомеров, а так как каждая аминокислота повторяется в белке неоднократно, то число возможных изомеров белковых молекул во много раз больше. Каждому виду живых существ, каждому отдельному организму и даже разным органам одного организма присущи особые (специфичные) белки. Однако реально в белках обнаружены не все возможные первичные структуры, и не только потому, что многие белки ещё подробно не изучены. Оказалось, что в различных белках (а иногда в одном и том же) встречаются одинаковые пептидные группировки, содержащие от трёх до шести аминокислотных остатков. В ряде случаев первичные структуры различных белков включают более 50% тождественных пептидных фрагментов. Особенно часты такие совпадения у белков, выполняющих сходные биологические функции.
В настоящее время работы по расшифровке первичной структуры белков ведутся очень интенсивно, однако они весьма сложны и трудомки. В качестве примера можно привести первичную структуру фермента рибонуклеазы (рис. 1):
Рис. 1. Первичная структура молекулы рибонуклеазы Полипептидные цепи белков могут располагаться в пространстве различным образом: они могут быть изогнуты, скручены целиком или только на отдельных участках. Одна из наиболее часто встречающихся форм полипептидной цепи – спираль, состоящая из равномерных витков и внутри полая. Эта модель пространственного строения белковой молекулы была предложена Л. Полингом в 1951 г. Полипептидная цепь в такой спирали располагается как бы по поверхности воображаемого цилиндра, а радикалы аминокислот (R1, R2, R3 и т.д.) направлены наружу. В настоящее время известны две разновидности таких спиральных полипептидных цепей: у одной из них (-спирали) на каждые 10 витков приходится 37 аминокислотных остатков. Шаг спирали (расстояние между витками) составляет 0,54 нм, а угол подъёма витка равен 26°. Период идентичности, т.е. длина отрезка спирали, полностью повторяющегося по её ходу, составляет 2,7 нм (18 аминокислотных остатков). У -спирали на каждые 10 витков приходится 51 аминокислота; она более толстая, со сближенными витками (рис. 2).
Обе разновидности способны к взаимным переходам. Предполагается, что при сокращении мышц может происходить переход полипептидных цепей сократительных белков из -спирали в -спираль, и тогда полипептидные цепи утолщаются и укорачиваются. Некоторые аминокислоты, например пролин, не укладываются в спиральную конфигурацию. Если такая аминокислота встречается в полипептидной цепи, спираль переходит в другую форму, а затем опять может восстановиться.
Установлено, что в природных белках, например в сократительном белке миозине, участки спирально закрученных полипептидных цепей действительно чередуются с неспирализованными участками.
Другая форма расположения полипептида в пространстве представляет собой длинную цепь (жгут), у которой все пептидные связи располагаются в одной плоскости, а радикалы аминокислот – в плоскости, перпендикулярной ей. Несколько таких вытянутых цепей могут укладываться параллельно друг другу и образовывать складчатослоистые структуры (рис. 3). Так построены молекулы белков волос, кожи, шёлка.
Спиральная и складчато-слоистая конформации полипептидных цепей образуют вторичную структуру белка. Вторичная структура белка устойчива благодаря образованию водородных связей между кислородом одной и иминной (–NH–) группой другой пептидной связи. В спиральных структурах водородные связи образуются между пептидными группами одной и той же полипептидной цепи; если они формируются между пептидными группами разных цепей, образуется складчато-слоистая структура.
Соотношение между различными типами вторичных структур в составе белка варьируется в широких пределах, причём доля неупорядоченных структур часто превалирует над регулярными - и структурами. В области неупорядоченных структур достаточно протяжённые зоны представлены петлями и резкими изгибами. Наиболее часто встречаются так называемые -изгибы, когда полипептидная цепь резко меняет своё направление на 180°. В областях -изгибов преобладают главным образом остатки спиральнеобразующих аминокислот – пролина и глицина.
Рис. 3. Складчато-слоистая укладка полипептидной цепи Организованная определённым образом во вторичную структуру молекула белка затем укладывается в компактную плотную структуру, называемую третичной структурой белка. В её образовании участвуют как регулярные (спирализованные или -складчатые), так и аморфные участки полипептидной цепи.
В некоторой степени третичная структура белков отражена в системе классификации белков, основанной на их растворимости в водных средах. В этом варианте классификации различают глобулярные белки, растворимые в воде и водных растворах кислот, оснований и солей, и фибриллярные белки, не растворимые в этих растворителях.
Третичная структура фибриллярных белков характеризуется нитевидностью (лат. fibrilla – волоконце). Длина молекул этих белков в сотни раз больше их диаметра, что обусловлено параллельной (или антипараллельной) ориентацией их цепей. Цепи фибриллярных белков группируются друг около друга в виде протяжённых пучков и отличаются очень большим числом межцепочечных водородных связей. Такие молекулы нерастворимы в воде, так как растворение требует высоких энергетических затрат на разрыв водородных связей, и очень прочны, поэтому они являются основным строительным материалом живых тканей (например, кератины, коллаген, эластин, миозин, фиброин и др.).
Третичная структура глобулярных белков имеет вид компактных клубочков (лат. globulus – шарик). В глобулярных белках преобладают внутримолекулярные водородные связи; число межмолекулярных связей невелико. Все или почти все полярные группы глобулярных белков расположены на поверхности молекул; гидрофобные остатки находятся внутри свёрнутой цепи (рис. 4).
Полярные радикалы аминокислот Рис. 4. Формирование третичной структуры белка Гидратация молекул энергетически выгодна из-за доступности полярных групп и немногочисленности межмолекулярных водородных связей, что и обеспечивает высокую растворимость глобулярных белков. В организме глобулярные белки выполняют роль регуляторов и стабилизаторов процессов жизнедеятельности; к ним относятся ферменты, гормоны, глобулины, альбумины, тканевые белки и т.д.
После того как полипептидная цепь приобрела форму, характерную для природного (нативного) белка, последняя удерживается за счёт различного типа связей между свободными функциональными группами или радикалами аминокислотных остатков: водородными, ионными, гидрофобными, дисульфидными.
Особое значение в поддержании третичной структуры белков имеют дисульфидные мостики, в некоторых белках они прочно фиксируют расположение отдельных участков полипептидных цепей в пространстве. В белках, обладающих каталитическими свойствами, могут наблюдаться зоны с высокой концентрацией гидрофобных радикалов аминокислот. Вокруг гидрофобных ядер «обматывается» полипептидная цепь. В некоторых белках таких ядер встречается несколько, и каждое из них может выполнять в белке особую функцию.
Поскольку третичная структура задаётся первичной структурой белка и зависит от ряда других факторов (показатель рН среды, концентрация солей и др.), то даже незначительное изменение первичной структуры белка или стандартных условий в клетке приводит к изменению функциональной активности белка.
Движущей силой, свёртывающей полипептидную цепь белка в строго определённое трёхмерное образование, является взаимодействие аминокислотных радикалов с молекулами окружающего растворителя, при этом лиофобные радикалы вталкиваются внутрь белковой молекулы, образуя там сухие зоны («жирная капля»), а лиофильные радикалы ориентируются в сторону растворителя. В некоторый момент достигается энергетически выгодная конформация молекулы и в целом белковая молекула стабилизируется. Специфические свойства белков обусловлены третичной структурой белка.
В связи с исследованиями структуры всё большего количества белков было высказано предположение о доменном принципе строения белковой молекулы. Доменом называют фрагмент молекулы белка, обладающий структурной и функциональной обособленностью.
В различных природных белках были обнаружены однотипные пептидные блоки с ограниченными вариантами пространственной структуры.
Концепция о детерминировании третичной структуры последовательностью аминокислот полипептидной цепи получила дальнейшее развитие в теории о существовании общего стереохимического кода, определяющего соответствие между первичной и третичной структурами белка. Сущность теории состоит в концепции о существовании кода взаимодействия радикалов аминокислот, основанного на их стереокомплементарности и заключающегося в замыкании водородных связей между полярными радикалами – донорами протонов и радикалами – акцепторами протонов в процессе образования белковой глобулы. В результате появилась возможность не только предсказывать третичную структуру белков, но и синтезировать полипептиды с запрограммированной третичной структурой и, следовательно, с определёнными биологическими свойствами. Так, методами белковой инженерии созданы два белка, один из которых состоит из четырёх -спиралей, а другой – из -спиралей и -слоёв в соотношении 1:2.
Некоторые белки обладают четвертичной структурой (рис. 5).
Однако она реализуется только у белков, состоящих из нескольких субъединиц (отдельная полипептидная цепь, образующая четвертичную структуру). Субъединица сохраняет свойственные ей первичную, вторичную и третичную структуры, однако биологическая роль комплекса в целом отличается от биологической роли субъединиц вне комплекса.
Фиксация четвертичной структуры обеспечивается водородными связями и гидрофобными взаимодействиями между субъединицами. Например, молекула гемоглобина – белка с четвертичной структурой – состоит из четырёх субъединиц, окружающих гем (простетическую железосодержащую группу – железопорфирин); между субъединицами нет ковалентной связи, однако тетрамер представляет собой единое целое, в котором субъединицы прочно связаны и ведут себя в растворе как одна молекула. Наличие четвертичной структуры характерно также для других металлопротеинов и для иммуноглобулинов. При формировании четвертичной структуры белка образующийся комплекс может содержать помимо субъединиц полипептидной структуры и субъединицы иной полимерной природы, а также соединения других классов.
а – олигомерный белок, построенный из 4 полипептидных цепей (субъединиц); б – белок вируса табачной мозаики Простейшим примером четвертичной структуры является объединение нескольких полипептидных спиралей в вытянутый комплекс наподобие проводов в электрическом кабеле. Такую четвертичную структуру имеют мышечные сократительные белки. Четвертичная структура может быть и более сложной. Например, белковая молекула вируса табачной мозаики (молекулярная масса 40 000 000) состоит из 2130 отдельных субъединиц, каждая из которых обладает своей первичной, вторичной и третичной структурой. Они образуют четвертичную спираль, в которой более сотни витков.
2.4. ХИМИЧЕСКИЕ СВЯЗИ БЕЛКОВЫХ МОЛЕКУЛ
Основные типы связей, реализующиеся в белковых молекулах, следующие:1. Дисульфидные мостики образуются между остатками цистеина за счёт окисления тиольных групп в дисульфидные:
Мостики возникают как между остатками цистеина, расположенными в одной цепи (как, например, в окситоцине или вазопрессине), так и между остатками, находящимися в разных цепях, если белок состоит из более чем одной полипептидной единицы, как в инсулине или иммуноглобулинах (рис. 6).
2. Водородные связи могут образовываться между карбонильной группой одной полипептидной связи и группой NH другой связи. Причём, связываемые группировки могут находиться как в одной и той же цепи, так и в разных цепях:
Спираль возникает за счёт внутрицепочечных водородных связей, когда группы N–H и С=О находятся на разных участках одной и той же полипептидной цепи. Такой тип водородных связей возможен только в том случае, если основная цепь сворачивается в спираль с шагом в 3,6 аминокислотных остатка. Только при таком взаимном расположении групп N–H и С=О, принадлежащих разным пептидным связям, виток спирали фиксируется водородной связью. Спиралевидная структура обеспечивает более энергетически выгодное расположение боковых групп друг относительно друга, что особенно существенно для аминокислотных остатков с объёмными заместителями при углеродном атоме.
3. Ионные связи являются результатом электростатического взаимодействия и появляются в тех случаях, когда в боковой цепи имеются заряженные группы – катионы NH4+ (протонированные аминогруппы лизина, гуанидиновые группировки аргинина, основные атомы имидазольного кольца гистидина) и анионы СОО– (карбоксилат-анионы аспарагиновой и глутаминовой кислот). Возможно и электростатическое взаимодействие N- и С-концов полипептидной цепи.
4. Гидрофобные связи (гидрофобные взаимодействия) представляют собой результат несвязного взаимодействия неполярных алкильных групп боковых цепей таких аминокислот, как аланин, валин, лейцин, изолейцин за счёт сил Ван-дер-Ваальса.
5. Гидратируемые группы оказывают влияние на формирование вторичной структуры белка, тогда когда молекулы воды, окружающие белковую молекулу, могут образовывать структуру, подобную структуре льда.
Очень важно, что из всех перечисленных вариантов внутри- и межмолекулярных взаимодействий только дисульфидные мостики не зависят от показателя рН среды, полярности растворителя и ионной силы раствора. Дисульфидные мостики разрушаются только под действием восстановителей.
Свойства белков – химические, физические и биологические – полностью определяются их химическим составом и структурой.
1. Высокомолекулярные соединения. Белки значительно отличаются друг от друга по молекулярной массе, например, молекулярная масса яичного альбумина 44 000, гемоглобина крови человека 68 000, а молекулярная масса белков некоторых вирусов достигает 10 600 000.
Соответственно, также значительно различается и число аминокислотных остатков, образующих полипептид. У подавляющего большинства белков полипептидные цепи содержат до нескольких сотен аминокислотных остатков, однако известны и гигантские полипептиды. Так, фактор VIII свёртывания крови в цепи содержит 2332 аминокислотных остатка, одна из субъединиц тиреоглобулина – 2750.
Молекулярную массу белка определяют различными методами.
Из физических методов наиболее часто используют метод ультрацентрифугирования, суть которого заключается в измерении скорости оседания молекул белков в ультрацентрифуге, где при вращении ротора развивается центробежное ускорение, превышающее ускорение силы тяжести в 100 000 и более раз. По скорости оседания рассчитывают молекулярную массу белка.
Электрофоретический метод основан на зависимости длины пробега от заряда и молекулярной массы белковых молекул при проведении электрофореза в полиакриламидном или других гелях в присутствии белков-маркеров с известной молекулярной массой.
2. Коллоиды. Благодаря большим размерам молекул (диаметр более 10–7 см) белки образуют растворы, по свойствам аналогичные коллоидным системам. Белковые молекулы сильно гидратированы: они имеют многослойные водные оболочки, в которых молекулы воды образуют кристаллоподобные структуры и по свойствам сильно отличаются от свободной воды. Белки, находящиеся в кристаллическом состоянии, попадая в водную среду, могут связывать большое количество воды. При этом они набухают (их объём увеличивается более чем в 15 раз) и могут оказывать очень большое давление на окружающие тела – давление набухания (до 2000 атм). За счёт этого давления идёт продвижение проростков растений через почву. В тканях животных и человека 70…80% содержащейся воды связано с белками.
Коллоидные растворы белков очень вязкие, они не могут проходить через полупроницаемые мембраны; на этом основан метод очистки белков от низкомолекулярных соединений – диализ. Растворы белков в живых организмах обладают низким осмотическим давлением, так как из-за большого размера молекул их молярная концентрация невелика.
Растворы белков опалесцируют, т.е. меняют окраску при рассматривании их в проходящем и отраженном свете. Они дают свойственный коллоидным растворам эффект Тиндаля: луч света, проходя через такой раствор, рассеивается крупными частицами растворенного вещества и становится видимым.
Белковые растворы обладают оптической активностью, т.е. способны изменять плоскость поляризации света, а также способны поглощать ультрафиолетовое излучение. Все эти оптические свойства широко используют при анализе природных белков.
Коллоидные частицы белков имеют большую суммарную поверхность, на которой могут адсорбироваться ионы и молекулы различных веществ. Эта особенность позволяет белкам выполнять в организме транспортные функции – переносить различные вещества из одного органа в другой.
Белковые растворы неустойчивы. При действии веществ, способных активно связывать воду (спирт, ацетон, концентрированные растворы солей щелочных металлов, аммония и некоторых других веществ), растворимость белков понижается, и они выпадают в осадок (или всплывают на поверхность растворителя). При этом происходит обезвоживание и нейтрализация коллоидной частицы (с одновременным некоторым изменением пространственной структуры белка).
Обезвоженные нейтральные частицы слипаются, происходит коагуляция. Образовавшиеся крупные агрегаты отделяются от растворителя; процесс называется седиментацией. Обезвоживание частиц белка никогда не бывает полным, поэтому осадок белка имеет вид студня (геля). Жидкие коллоидные растворы белка (золи) могут «застывать» и без выделения воды. При этом образуется трёхмерная сетчатая структура из белковых молекул, взаимодействующих своими гидрофобными радикалами. Вся вода оказывается связанной внутри этой сетчатой структуры. Переход из золя в гель во многих случаях обратим. В качестве примера перехода из золя в гель можно привести процесс свёртывания крови при ранениях кровеносных сосудов. В качестве обратного перехода можно рассматривать изменение состояния сократительных белков в момент сокращения мышечного волокна.
3. Изоэлектрическая точка. Белковые макромолекулы несут на своей поверхности большое количество карбоксильных и аминных групп. Соотношение между количеством кислых и оснвных группировок варьируется у различных белков.
Как и все амфотерные электролиты белки в кислой среде ведут себя как катионы, а в щелочной – как анионы. В зависимости от соотношения кислых и основных групп для каждого белка существует своя изоэлектрическая точка (см. раздел «Аминокислоты»):
Большинство белков имеют изоэлектрические точки, близкие к нейтральной или лежащие в слабо-кислой области. Некоторые белки в силу наличия в их составе большого количества диаминокислот имеют отчётливо выраженный оснвный характер. Это гистамины и протамины; обычно их выделяют в особую группу оснвных белков.
4. Денатурация белка. Изменение условий, в которых находится молекула белка: варьирование рН среды, повышение температуры, облучение УФ-светом, рентгеновскими лучами, сильное механическое воздействие, давление, ультразвук – приводит к разрушению связей, обеспечивающих сохранение четвертичной, третичной и даже вторичной структуры, и, следовательно, к разрушению уникальной нативной (созданной природой) структуры белка. Этот процесс носит название денатурации белка. Нарушение нативной конформации белка может быть обратимым (если изменение структуры легко устранимо и нативная структура восстанавливается) и необратимым (особенно выражено при повышении температуры, лучевом воздействии, обработке сильными кислотами и щелочами). Денатурация белка сопровождается снижением гидрофильности белковых молекул, уменьшением стабильности растворов белка в изоэлектрической точке, повышением реакционной способности функциональных групп молекулы.
Большинство белковых молекул проявляют специфическую функциональную активность только в узком интервале значение рН и температуры (физиологические значения). В результате изменений указанных параметров белок теряет активность из-за денатурации.
Денатурированные белки существуют в виде случайных хаотических петель и клубков, форма которых подвержена изменениям.
5. Поверхностные свойства белков. Белки являются поверхностно-активными веществами, что связано с наличием в молекуле фрагментов с различными гидрофильно-гидрофобными свойствами.
Поверхностную активность белки проявляют прежде всего за счёт боковых цепей. Белки способны не только адсорбировать на своей поверхности низкомолекулярные органические соединения и ионы, но и захватывать их внутрь молекулы. Таким образом, белки являются стабилизаторами лиофобных дисперных систем – эмульгаторами жиров и холестерина; осуществляют транспорт жиров из кишечника в ткани.
6. Оптическая активность используется при фракционировании, количественном определении и других исследованиях белков.
Химические свойства белков исключительно разнообразны, поскольку образующие их аминокислоты содержат множество различных функциональных групп: –СООН, –NH2, –OH, –SH, –OPO3H2, а также углеводородные радикалы разного характера. Так же как и индивидуальные аминокислоты, белки вступают в реакции солеобразования, окисления, восстановления, этерификации, ацилирования, амидирования. Возможны и другие типы превращений, в том числе реакции между функциональными группами внутри самих белковых молекул.
1. Солеобразование протекает и по карбоксильным, и по аминным группам:
2. Окисление протекает по сульфгидрильным группам аминокислоты цистеина:
3. Восстановление – обратный окислению процесс. Происходит разрыв дисульфидных мостиков при действии водорода. Окислительно-восстановительные реакции играют важную роль в образовании и изменениях третичной структуры белка.
4. Этерификация. По карбоксильным и спиртовым группам может происходить образование сложноэфирных связей:
При взаимодействии с фосфорной кислотой образуются сложные белки – фосфопротеиды:
5. Ацилирование. Происходит взаимодействие аминной группы белка с карбоновой кислотой:
6. Амидирование – взаимодействие карбоксильной группы белка с аммиаком с возникновением амидной связи:
Реакция амидирования мышечных белков при тяжёлых мышечных нагрузках, связанных с накоплением излишков аммиака в клетках, может защищать их от неблагоприятного действия аммиака.
7. Гидролиз. Очень важен для живых организмов гидролиз пептидных связей в белках. Это наиболее распространённый метод исследования состава белка. Впервые А. Браконно (1820), используя кислотный гидролиз, выделил из белка (желатина) аминокислоту – глицин, а Н. Любавин установил, что при ферментативном гидролизе белки распадаются до аминокислот.
Подвергаясь гидролизу, белки расщепляются при нагревании с кислотами или щелочами, а также при обычных температурах под действием специальных ферментов.
Главными продуктами полного гидролиза белков являются смеси -аминокислот, но процесс протекает ступенчато, в определённых условиях, особенно при действии ферментов. Белки, расщепляясь, вначале образуют более простые, но близкие к ним по свойствам вещества – пептоны. Они являются продуктами неполного гидролиза белков и, как оказалось, представляют собой смеси различных по сложности полипептидов. При дальнейшем гидролизе из пептонов образуются ещё более простые полипептиды, дипептиды и, наконец, -аминокислоты:
Белок Пептоны Дипептиды -аминокислоты Процесс гидролиза белков аналогичен ступенчатому гидролизу полисахаридов, но конечным продуктом гидролиза полисахаридов в большинстве случаев является какой-нибудь один моносахарид, тогда как при гидролизе белков всегда образуются смеси разных аминокислот. Кроме того, из сложных белков при гидролизе наряду с аминокислотами получаются различные небелковые вещества: фосфорная кислота, углеводы, некоторые гетероциклические соединения и т.п.
8. Качественные реакции. Для идентификации некоторых пептидов и белков используют так называемые «цветные реакции»:
а) биуретовая реакция (общая для всех белков). Наиболее универсальная реакция на пептидную связь – появление краснофиолетовой окраски при добавлении к раствору белка ионов меди (II) в щелочной среде:
C HN CH C OO R
б) нингидриновая реакция (общая для всех белков). Нингидрин – реактив на аминокислоты. Белки часто открывают по реакциям, характерным для отдельных аминокислот. Аналитический эффект – синее окрашивание при нагревании белка с нингидрином;в) ксантопротеиновая реакция. Появление жёлтой окраски при обработке раствора белка концентрированной азотной кислотой свидетельствует о присутствии в белке остатков ароматических аминокислот (тирозина и фенилаланина):
г) реакция Фоля. Серасодержащие белки дают чёрное окрашивание при нагревании с раствором ацетата свинца (II) в щелочной среде:
д) реакция Миллона. При нагревании белка, содержащего фенольный гидроксил (тирозин), с нитритами и нитратами ртути образуется кирпично-красный осадок;
е) реакция Сакагуши. Присутствие в белке аргинина вызывает появление красного окрашивания при действии гипохлорита и -нафтола;
ж) реакция Адамкевича. В случае присутствия в составе белка триптофана на границе раздела раствора белка, содержащего следы глиоксалевой кислоты, и концентрированной серной кислоты появляется тёмно-фиолетовое кольцо.
Ферменты – это биологические катализаторы, или энзимы. По ряду признаков они резко отличаются от неорганических катализаторов.
1. Ферменты по сравнению с катализаторами неорганической природы «работают» в очень мягких условиях (низкая температура, нормальное давление, средние значения показателя рН среды и т.п.) и очень интенсивно.
Известно, например, что ионы железа (III) каталитически ускоряют разложение перекиси водорода на воду и кислород. Однако ионы железа (III) в составе фермента каталазы действуют в 10 млрд. раз энергичнее: всего 1 мг железа в ферменте способен заменить в этой реакции 10 т неорганического железа.
2. Ферменты обладают высокой специфичностью действия, чего не наблюдается у катализаторов неорганической природы. Каждый фермент каталитически ускоряет, как правило, одну единственную реакцию или группу реакций одного типа.
3. Скорость каждой ферментативной реакции в клетке регулируема (по принципу саморегуляции), благодаря чему все соединения в ней возникают в строго необходимых пропорциях.
Ферменты, являясь белками, представляют собой высокомолекулярные вещества, образующие коллоидные растворы. На поверхности гигантских молекул белков-ферментов осуществляются ускоряемые ими реакции. Здесь просматривается аналогия с гетерогенным катализом. Поверхность глобулы белка-фермента неоднородна, имеются химически активные группировки, получившие название активных центров. Активные центры представляют собой уникальное сочетание определённых аминокислотных радикалов. Чаще всего в активных центрах ферментов встречаются остатки серина, гистидина, триптофана, аргинина, цистеина, аспарагиновой кислоты, глутаминовой кислоты и тирозина. Радикалы перечисленных аминокислот выполняют здесь ту же функцию, что и коферменты в составе сложного фермента.
Аминокислотные остатки, образующие активный центр фермента, расположены в разных точках единой полипептидной цепи. Поэтому активный центр возникает в тот момент, когда белковая молекула приобретает присущую ей третичную структуру.
Следовательно, изменение третичной структуры белка-фермента под влиянием тех или иных факторов может привести к деформации активного центра и существенным образом повлиять на его каталитическую активность.
Частью активного центра фермента является особый участок так называемый субстратный центр, ответственный за присоединение субстрата, подвергшегося ферментативному превращению. Часто этот участок называют «якорной площадкой» фермента, где, как судно на якорь, закрепляется субстрат (вещество, на которое действует фермент).
Другой участок активного центра, выполняющий собственно каталитическую функцию, называется каталитическим центром.
Кроме активного центра, включающего субстратный и каталитический центры, различают ещё один центр – аллостерический. Аллостерический центр представляет удалённый от активного центра участок молекулы фермента, присоединение к которому определённого низкомолекулярного вещества (аллостерического эффектора) изменяет третичную структуру белковой молекулы. Как следствие, изменяется структура активного центра, что изменяет каталитическую активность фермента.
Большая группа ферментов относится к классу простых белков.
Соответствие активного центра фермента строению субстрата объясняет специфичность действия фермента: только субстрат определённого строения может войти в тесное соприкосновение с активным центром белка-фермента.
Двухкомпонентные ферменты относятся к сложным белкам (при гидролизе, кроме аминокислот, дают небелковую простетическую группу).
Белковая часть двухкомпонентных ферментов называется апоферментом, а небелковая активная группа – коферментом. Апофермент каталитически неактивен, кофермент – незначительно активен.
И только в результате соединения кофермента с апоферментом образуется активный катализатор – полноценный фермент. Часто в построении коферментов участвуют витамины.
Для получения ферментов ткани и клетки механически разрушают и проводят экстракцию фермента соответствующими растворителями. Очистку и выделение фермента проводят при низкой температуре (0 °C), чтобы избежать денатурации.
Будучи белками, ферменты обладают всеми их свойствами. Вместе с тем биокатализаторы характеризуются рядом специфических качеств, вытекающих из их белковой природы.
1. Термолабильность – чувствительность к температуре. Наибольшая активность ферментов наблюдается при t° = 37°…40 °С, выше – снижается. При 80 °C и выше большинство ферментов инактивируется, при 100 °С происходит полная инактивация (денатурация белка).
Рис. 7. Зависимость активности ферментов от температуры При понижении t° активность ферментов понижается. Многие пищевые продукты (мясо, рыба, сливочное масло и др.), содержащие активные ферменты, могут длительно храниться при 0 °С и ниже, так как активность их ферментов при этих температурах очень низка.
Зависимость каталитической активности ферментов от температуры описывается типичной кривой, представленной на рис. 7.
По характеру кривой видно, что при увеличении температуры на каждые 10° скорость преобразования субстрата повышается примерно в 2 раза. Температура, при которой каталитическая активность фермента максимальна, называется его температурным оптимумом.
2. Чуствительность к pH среды.
Как и все белки – ферменты амфотерны. В зависимости от количества положительных и отрицательных групп на поверхности белка фермента он находится в изоэлектрическом состоянии (состоянии коллоида, в котором частица его нейтрализована) при разных значениях pH среды. Ферменты существенно отличаются друг от друга по реакции среды, в которой проявляется их максимальная активность (рН-оптимум).
Амилаза панкреатическая Переход к большей или меньшей по сравнению с оптимумом концентрации ионов водорода сопровождается более или менее равномерным падением активности фермента. Влияние концентрации ионов Н+ на каталитическую активность ферментов состоит в воздействии на их активный центр. При разных значениях рН активный центр может быть в большей или меньшей степени ионизирован, экранирован соседними фрагментами полипептидной цепи белковой части фермента и т.п. Кроме того, показатель рН среды влияет на степень ионизации субстрата, фермент-субстратного комплекса и продуктов реакции.
3. Специфичность – одно из наиболее важных свойств ферментов.
Животный организм вырабатывает ферменты даже для одной реакции.
Специфичность ферментов объясняется в первую очередь динамическим соответствием пространственных конфигураций субстрата и субстратного центра фермента в процессе их взаимодействия Пределы специфичности у разных ферментов различны. Одни ферменты обладают абсолютной специфичностью, т.е. ускоряют только одну реакцию. Например, фермент, ускоряющий распад сахарозы, не будет активен к мальтозе или лактозе.
Фишер Э. сравнивал фермент с ключом, который отпирает только тот замок, строение которого соответствует строению ключа.
Другие ферменты осуществляют катализ реакций определённого типа независимо от индивидуальной природы реагирующих веществ, т.е. обладают групповой специфичностью. Кроме того, некоторые ферменты отличаются стереохимической специфичностью, т.е. действуют на один пространственный изомер.
Пространственное соответствие структур двух молекул (разных или одинаковых), благодаря которому возможно образование связей между ними (H-связей) и осуществление межмолекулярных взаимодействий, например, субстрата и фермента, называется комплементарностью.
4. Ферменты не смещают положения равновесия, а ускоряют его достижение. Например, фермент липаза ускоряет расщепление жира на глицерин и высшие жирные кислоты в присутствии избытка воды, когда равновесие сдвинуто в сторону гидролиза. Но та же липаза без воды ускоряет реакцию между глицерином и высшими жирными кислотами (синтеза жира), т.е. фермент действует так же, как любой неорганический катализатор.
5. Фермент проявляет свою активность, присутствуя в очень малом количестве. Например, фермент пероксидаза, ускоряющий реакцию окисления перекиси водорода, проявляяет активность при разбавлении 1 части фермента в 500 000 000 частей воды.
Достаточно кратковременного контакта фермента с субстратом для проявления каталитического действия: 1 моль сахаразы расщепляет в 1 секунду 1000 молей свекловичного сахара.
6. Ферменты нуждаются в присутствии активаторов. Многие ферменты вырабатываются живой тканью в неактивной форме – в виде проферментов, которые переходят в активный фермент под влиянием активаторов. Роль активаторов выполняют специфические белковые вещества – киназы, ионы металлов (Mn2+, Mg2+, Co3+, Na+) или изменение реакции среды.
Например, поджелудочная железа вырабатывает профермент трипсина – трипсиноген, который в кишечном соке активируется энтерокиназой, переходя в активную форму – трипсин. Слюнная амилаза – фермент, расщепляющий крахмал, активируется ионами поваренной соли. Стенки желудка вырабатывают неактивный профермент – пепсиноген. Под влиянием кислой среды желудочного сока пепсиноген переходит в активный фермент – пепсин. Активация происходит за счёт вхождения ионов в состав простетической группы фермента или за счёт облегчения образования фермент-субстратного комплекса, или иными путями.
7. Ферменты легко инактивируются различными ферментными ядами. Многие ферменты дыхания инактивируются солями синильной кислоты (цианидами). Фториды и моноиодуксусная кислота подавляют действие ферментов брожения.
Вещества, которые тормозят действие ферментов, называются ингибиторами. Механизмы ингибирующего действия разнообразны, но в большинстве случаев сводятся к двум типам: обратимому и необратимому торможению. В случае необратимого торможения ингибитор действует на фермент, вызывая полное изменение его структуры, что приводит к прекращению действия фермента.
Обратимое ингибирование происходит только в период непосредственного взаимодействия фермента с ингибитором, а после его удаления фермент вновь приобретает свою активность. Этот тип ингибирования бывает конкурентным и неконкурентным.
Конкурентное торможение активности фермента обусловлено конкуренцией между субстратом и ингибитором за взаимодействие с ферментом. Это возможно только в том случае, если структура ингибитора близка структуре субстрата, т.е. ингибитор является структурным аналогом субстрата. Поэтому-то ингибитор и способен соединяться с активным центром фермента, и субстрат уже не может присоединиться к ферменту.
При удалении ингибитора восстанавливается способность фермента вновь взаимодействовать с субстратом. Между субстратом и ингибитором существуют определённые количественные отношения, которые следует понимать так: если концентрация ингибитора превышает концентрацию субстрата [I] [S], то ингибитор взаимодействует с ферментом и выключает его из реакции, и субстрат не расщепляется. Но если содержание субстрата выше, чем ингибитора [S] [I], то с ферментом будет связываться и субстрат, который подвергается распаду с образованием продуктов реакции Р1 и Р2, но активность фермента по субстрату будет снижена за счёт его частичного ингибирования (рис. 8).
При неконкурентном торможении ингибитор соединяется с ферментом не по месту активного центра, а где-то на другом участке молекулы фермента. Но это приводит к такому нарушению структуры активного центра, что субстрат не может с ним соединяться – фермент инактивируется. Такой вид торможения называется ещё аллостерическим (рис. 9).
Примером конкурентного торможения является ингибирование действия фермента сукцинатдегидрогеназы избытком щавелевоуксусной кислоты в цикле Кребса:
COOH COOH
Рис. 8. Механизм конкурентного торможения Рис. 9. Механизм неконкурентного торможения Примером неконкурентного торможения может служить блокирование ферментов ионами тяжёлых металлов (Hg2+, Cd2+, Pb2+ и др.), которые присоединяются к сульфгидрильным (–SH) группам полипептидной цепи, солями синильной кислоты, оксидом углерода (II) и др.Учение об активаторах и ингибиторах ферментов связано с более широким и общим вопросом регуляции действия ферментов в целом.
3.3. КЛАССИФИКАЦИЯ И НОМЕНКЛАТУРА ФЕРМЕНТОВ
Наибольшее распространение получила рациональная номенклатура, согласно которой название фермента состоит из названия субстрата и окончания «аза». Например:Ферменты, расщепляющие белки (протеины), называются протеазами, или протеолитическими ферментами. Ферменты, гидролизующие жиры (липиды), называются липазами.
Группы ферментов можно называть по типу катализируемых реакций. Например, ферменты, ускоряющие отщепление двух атомов водорода от субстрата, т.е. реакцию дегидрирования, называют дегидрогеназами. Ферменты, ускоряющие реакцию гидролиза, – гидролазами.
Иногда в названии объединяют оба принципа, указывая и субстрат, и реакцию, которую фермент ускоряет. Например, алкогольдегидрогеназа – название специфического фермента, ускоряющего отнятие двух атомов водорода от молекулы этилового спирта.
Для многих ферментов сохранились случайные названия, например, пепсин – фермент желудочного сока, трипсин – один из ферментов поджелудочного сока, птиалин – фермент слюны (тривиальная номенклатура).
В 1972 г. Международной комиссией по номенклатуре ферментов был составлен детальный список всех известных ферментов, который насчитывал 1770 соединений, в последующем он был существенно дополнен и в 1979 г. включал 2003 фермента. Каждому из них был присвоен индивидуальный номер (шифр), который указывает место в общем списке.
В 1961 г. Международным биохимическим союзом в Москве была принята единая классификация ферментов, по которой выделено 6 классов ферментов в соответствии с типом ускоряемых реакций.
1 класс – Оксидоредуктазы – ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции, т.е. перенос электронов и протонов от одного вещества (донор) к другому (акцептор). Их действие может быть представлено схемой:
восстановленный окисленный окисленный восстановленный Окисление протекает как процесс удаления атомов водорода (или электронов) от субстрата, а восстановление – как присоединение атомов водорода (или электронов) к акцептору. Ферменты, входящие в этот класс, классифицируются по характеру химической группы донора, который окисляется, и по природе акцептора, который восстанавливается. Различают 13 подклассов оксидоредуктаз, основными из которых являются:
а) дегидрогеназы, принимающие участие в дыхании. Например, флавиновые ферменты, ферменты цитохромной системы и др.;
б) пероксидазы – ферменты, ускоряющие окисление субстрата за счёт перекиси водорода;
в) каталаза, разлагающая перекись водорода на воду и кислород;
г) гидроксилазы – ферменты, осуществляющие введение в органические соединения гидроксильных группировок.
Характерной особенностью действия оксидоредуктаз в живой клетке является то, что они образуют системы (так называемые цепи окислительно-восстановительных ферментов), в которых осуществляется многоступенчатый перенос атомов водорода или электронов от первичного субстрата (окисляемого вещества) к конечному акцептору, которым является, как правило, атом кислорода. В конце концов атомы водорода переходят к кислороду и образуется вода.
Среди оксидоредуктаз выделяют подгруппы по принципу: действуют ли ферменты в присутствии кислорода или без него. Анаэробные дегидразы (дегидрогеназы), например, флавиновые ферменты переносят водород на какой-либо промежуточный акцептор, с которого он переносится на кислород. Образуется пара HO, если это атомарный кислород, и образуется перекись водорода Н2О2, если это молекулярный кислород.
Простетическую группу анаэробных дегидраз составляет дифосфорпиридиннуклеотид (ДПМ) и трифосфорпиридиннуклеотид (ТПН).
В них входят аденин, рибоза, фосфорная кислота, амид никотиновой кислоты. Лактикодегидраза (молочная кислота), маликодегидраза (яблочная кислота) – анаэробные дегидразы.
Аэробные дегидразы катализируют перенос водорода непосредственно на кислород без промежуточного акцептора (оксидазы аминокислот, фермент Шардингера, содержащийся в молоке). Простетическая группа представлена флавинадениннуклеотидом (ФАД), вместо витамина РР входит витамин В2.
Гемосодержащие ферменты – простетическая группа – гем. Сюда относятся: а) цитохромы, принимающие участие в переносе электронов в процессе биологического окисления; б) каталаза, пероксидаза (в основном содержится в растениях, катализирует окисление фенолов и ароматических аминов). Каталаза, разрушая H2O2 с образованием O2, окисляет и восстанавливает железо в составе гема в гемоглобине.
2 класс – Трансферазы – катализируют реакции переноса атомных групп и молекулярных остатков с одного соединения на другое.
По характеру переносимой группы трансферазы подразделяются на:
а) метилферазы – переносят метильные группы (например, CH3группы метионина, которые используются в построении аминоспирта холина);
б) аминотрансферазы – катализируют реакции переаминирования.
Они очень важны для обеспечения нормального преобразования аминокислот. Аминотрансферазы являются двухкомпонентными, простетической группой во всех случаях является пиридоксальфосфат (производное витамина В6). Различные аминотрансферазы отличаются друг от друга белковой частью;
в) фосфотрансферазы – ускоряют реакции переноса остатков фосфорной кислоты. Например, гексокиназа осуществляет перенос остатков Н3РО4 с АТФ на глюкозу. Эти реакции имеют очень важное значение для жизнедеятельности организмов, так как они обеспечивают превращение ряда органических соединений в фосфорные эфиры, обладающие повышенной химической активностью и более легко вступающие в последующие реакции;
г) гликозилтрансферазы – ускоряют реакции переноса гликозильных остатков от молекул фосфорных эфиров или других соединений к молекулам моносахаридов, полисахаридов или иных веществ. Эти ферменты обеспечивают реакции биосинтеза олиго- и полисахаридов в животном и растительном мире. Реакция переноса гликозидного остатка обратима и, поскольку обратный процесс давно уже получил название фосфорилаза, эту группу ферментов называют также фосфорилазами;
д) ацилтрансферазы – ускоряют перенос ацильных групп (остатков карбоновых кислот) к аминокислотам, аминам, спиртам и другим соединениям. Чаще всего переносу в биологических объектах подвергается ацильная группа уксусной кислоты – ацетильная группа.
3 класс – Гидролазы – ускоряют реакции гидролитического расщепления сложных органических веществ и реже синтеза.
В зависимости от природы субстрата, подвергающегося гидролизу, гидролазы подразделяются на подгруппы:
а) эстеразы – ускоряют гидролиз и синтез сложных эфиров.
Например, липазы гидролизуют жиры, фосфатазы (фосфоэстеразы) осуществляют гидролиз эфиров H3PO4, сульфатазы гидролизуют сернокислые эфиры;
б) глюкозидазы – ускоряют гидролиз глюкозидов в первую очередь сложных углеводов. Амилазы, содержащиеся в слюне и соке поджелудочной железы, ведут гидролиз крахмала и гликогена. Сахараза, мальтаза, лактаза действуют на олигосахариды, ускоряя их гидролиз;
в) пептидазы – ускоряют гидролиз пептидных связей в белках и пептидах. Выделяют: экзопептидазы – проводят расщепление с конца пептидной цепи (катепсин); эндопептидазы осуществляют гидролиз в центре полипептидной цепи (пепсин, трипсин);
г) амидазы – ускоряют гидролиз амидов, отщепление аминогруппы (аспарагиназа, уреаза, аргиназа);
д) C–C-гидролазы – разрывают C–C-связи.
4 класс – Лиазы – ускоряют реакции негидролитического отщепления от субстратов определённых групп атомов с образованием двойных связей или присоединение по месту этих связей:
а) карбоксилиазы (или декарбоксилазы) – катализируют распад кетокислот и аминокислот с выделением CO2:
б) альдегидлиазы (альдолазы) – расщепляют гексозы на две триозы.
5 класс – Изомеразы – катализируют превращение изомерных форм друг в друга, ускоряют процессы внутримолекулярных превращений:
а) эпимеразы – осуществляют превращение оптических изомеров, например, глюкозы в галактозу.
б) цис-транс-изомеразы осуществляют взаимный переход цис транс-изомеров, например, переход малеиновой кислоты (цис-форма) в фумаровую (транс-форма):
в) глюкоза-1-фосфат изомеризуется в глюкозу-6-фосфат.
Таким образом, превращения с участием изомераз могут включать внутримолекулярный перенос атомов водорода, фосфатных и ацильных групп, изменение пространственного расположения атомных группировок, перемещение двойных связей и т.п.
6 класс – Лигазы, или синтетазы – ускоряют синтез сложных соединений из более простых за счёт энергии распада пирофосфорных связей (в АТФ или других богатых энергией пирофосфатах). Важна роль лигаз в биосинтезе белков, нуклеиновых кислот, жирных кислот и других соединений.
3.4. МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ ФЕРМЕНТОВ Будучи катализаторами, ферменты ускоряют достижение равновесия в химических процессах, которые протекают сами по себе, но с очень малыми скоростями. Как и любые катализаторы, ферменты повышают скорость химических реакций за счёт снижения энергии активации (энергетического барьера) реакции. Это обеспечивается тем, что в ходе химического процесса исходное соединение проходит через ряд промежуточных состояний, свободная энергия которых существенно снижена (рис. 10).
На заключительной стадии биокаталитического процесса фермент, как и катализатор, освобождается и вступает во взаимодействие с новыми молекулами субстрата, совершая множество «оборотов» в данной химической реакции.
Ведущую роль в механизме ферментативного катализа играют фермент-субстратные комплексы, в которых обратимо меняется третичная структура (конформация) фермента, что способствует наилучшему пространственному соответствию молекул фермента и субстрата.
На первой стадии ферментативной реакции возникает соединение, в котором фермент и субстрат связаны ковалентной или иной связью.
Затем (вторая стадия) субстрат под действием связанного с ним фермента активируется, т.е. претерпевает изменение, делающее его более доступным для соответствующей химической реакции. На третьей стадии происходит собственно химическая реакция (на поверхности фермента).
На заключительной стадии образовавшийся продукт реакции освобождается из комплекса субстрат-продукт (рис. 11).
Рис. 10. Изменение свободной энергии системы, участвующей в неферментативной (1) и ферментативной (2) реакциях:
S – исходный субстрат; ES – фермент-субстратный комплекс;
Рис. 11. Модель ферментативного расщепления молекулы субстрата при кратковременном изменении конформации фермента при образовании фермент-субстратного комплекса Если фермент обозначить Е, субстрат – S, активированный субстрат – S, продукт реакции – Р, то указанную последовательность процессов можно описать следующим образом:
Механизм действия каждого фермента уникален. Вместе с тем существуют общие характеристики ферментов, которые изучает ферментативная кинетика.
К липидам (от греч. липос – жир) относят природные органические соединения, нерастворимые в воде и растворимые в органических растворителях (бензине, петролейном эфире, этиловом эфире, ацетоне, хлороформе, сероуглероде, метиловом и этиловом спиртах), являющиеся производными высших жирных кислот.
В зависимости от состава, строения и роли в организме сложилась следующая классификация липидов:
I. Простые липиды:
Жиры, или триглицериды – сложные эфиры высших жирных кислот и трёхатомного спирта – глицерина.
Воски – сложные эфиры высших жирных кислот и одноатомных высших спиртов.
Стериды – сложные эфиры высших жирных кислот и полициклических спиртов – стеролов.
II. Сложные липиды имеют многокомпонентные молекулы, компоненты которых соединены химическими связями различного типа:
Фосфолипиды, состоящие из остатков высших жирных кислот, глицерина или других многоатомных спиртов, фосфорной кислоты и азотистых оснований той или иной природы.
Гликолипиды, включающие в свой состав, наряду с многоатомным спиртом и высшей жирной кислотой, углеводы.
III. Ещё две группы липидов, в составе которых встречаются и простые, и сложные липиды:
Диольные липиды – простые и сложные эфиры двухатомных спиртов с высшими жирными кислотами, содержащие в ряде случаев фосфорную кислоту, азотистые основания и углеводы.
Орнитинолипиды – построенные из остатков высших жирных кислот, аминокислоты орнитина (или лизина) и включающие в некоторых случаях двухатомные спирты.
Жиры, стериды, фосфолипиды и диольные липиды распространены везде, участвуют в построении клеточных структур и в биохимических процессах.
Воски – менее важная группа соединений, это пчелиный воск, воски растений.
Гликолипиды присутствуют в нервной ткани, хлоропластах растений.
Орнитинолипиды присущи микроорганизмам.
Липиды образуют с другими органическими соединениями комплексы, необходимые в осуществлении ряда биохимических функций, это:
регуляция деятельности ряда гормонов и активности ферментов;
влияние на процессы транспорта метаболитов и макромолекул;
контроль реакций биологического окисления и энергетического обмена;
связь с репликацией ДНК и её матричной активностью.
П р и м е ч а н и е: Метаболиты – низкомолекулярные соединения, являющиеся продуктами химических превращений в биологических объектах или поступающие в них в процессе питания. Репликация (гомологическая) – бесконечное повторение процесса удвоения числа молекул путём прямого, непосредственного копирования их структуры.
То, что называется жирами в обыденной жизни (говяжий жир, сливочное масло) – не представляет собой химически определённых соединений.
Из разных источников выделено свыше 600 различных видов жиров, среди которых насчитывается 420 видов жиров растительного происхождения, 80 видов жиров сухопутных животных и более видов жиров обитателей водоёмов.
С точки зрения состава жирами называют сложные эфиры высших жирных кислот и глицерина, поэтому предпочтительнее название – триглицериды, или нейтральные жиры.
В составе природных триглицеридов несколько десятков различных органических кислот, среди них большая доля принадлежит высшим жирным монокарбоновым кислотам с числом углеродных атомов 16 и более. Встречаются и оксикислоты.
масляная изовалериановая капроновая СН3–(СН2)4–СООН каприловая СН3–(СН2)6–СООН каприновая СН3–(СН2)8–СООН лауриновая СН3–(СН2)10–СООН миристиновая СН3–(СН2)12–СООН пальмитиновая СН3–(СН2)14–СООН стеариновая СН3–(СН2)16–СООН арахиновая СН3–(СН2)18–СООН лигноцериновая СН3–(СН2)22–СООН церотиновая СН3–(СН2)24–СООН пальмитоолеиновая СН3–(СН2)5–СН=СН–(СН2)7–СООН олеиновая СН3–(СН2)7–СН=СН–(СН2)7–СООН эруковая СН3–(СН2)7–СН=СН–(СН2)11–СООН нервоновая СН3–(СН2)7–СН=СН–(СН2)13–СООН линолевая СН3–(СН2)3–(СН2–СН=СН)2–(СН2)7–СООН или С5Н11–СН=СН–СН2–СН=СН–(СН2)7–СООН линоленовая СН3–(СН2–СН=СН)3–(СН2)7–СООН С2Н5–СН=СН–СН2–СН=СН–СН2–СН=СН–(СН2)7–СООН арахидоновая СН3–(СН2)4–(СН=СН–СН2)4–(СН2)2–СООН тарариновая чальмугровая гиднокарповая рицинолевая В основном – это кислоты с чётным числом углеродных атомов.
В составе жиров обнаружены кислоты с нечётным числом атомов углерода и разветвлённым углеродным скелетом. Последние резко понижают температуру плавления жиров, обладают антибиотическими свойствами и видовой специфичностью, например, миколевая кислота в туберкулёзных бактериях:
Из некоторых туберкулёзных бацилл получены туберкулостеариновая (1) и миколипеновая (2) кислоты с нечётным числом углеродных атомов и разветвлённой цепью:
Наиболее часто и в наибольшей пропорции в природных жирах встречаются олеиновая (до 30%) и пальмитиновая кислоты (15…50%).
Это «главные» жирные кислоты.
В составе растительных жиров преобладают ненасыщенные высшие жирные кислоты (до 90%), из предельных лишь пальмитиновая кислота содержится в количестве 10…15%.
Триглицериды различают простые и смешанные. Простые являются сложными эфирами глицерина и одной из высших кислот:
Смешанные триглицериды построены из глицерина и остатков разных высших жирных кислот:
В природных жирах – смеси разнообразных триглицеридов – доля простых триглицеридов мала, а процентное содержание смешанных триглицеридов велико. Например, в составе свиного сала 8 различных триглицеридов: 1% из них приходится на долю трипальмитина и 3% – на долю триолеина. Остальные 6 триглицеридов – смешанные: 53% пальмитодиолеин и 27% пальмитостеароолеин. В составе коровьего молока 14 кислот, в том числе н-масляная.
В кокосовом и пальмовом маслах найдены стеародипальмитин, олеодипальмитин, миристодипальмитин, миристодилаурин, пальмитодимиристин и лауродимиристин.
Физические свойства триглицеридов зависят от характера высших кислот в составе их молекул. Если преобладают насыщенные – твёрдые – жирные кислоты, то триглицерид твёрдый; если преобладают ненасыщенные – жидкие жирные кислоты, их tпл низкая и при обычных условиях триглицерид жидкий. Например, триглицериды жидкого при обычных условиях подсолнечного масла, t°пл = –21 °С, содержат 39% олеиновой и 46% линолевой кислоты, а твердое растительное масло бобов какао, tпл = 30…34 °С, имеет в своём составе 35% пальмитиновой и 40% стеариновой кислот.
Арахисовое, кукурузное, хлопковое, соевое, льняное, кунжутное, касторовое, конопляное масла богаты глицеридами ненасыщенных кислот, содержащих цепь из 16 или более атомов углерода.
В резервных жирах человека отношение ненасыщенных кислот к насыщенным 3:2. Главный компонент резервного жира – олеиновая кислота, затем линолевая; арахидоновой кислоты (с четырьмя двойными связями) содержится от 0,3 до 1,0%.
Триглицериды образуют оптические и геометрические изомеры, так как имеют асимметрический углеродный атом в составе глицерина и одну или несколько двойных связей в радикалах кислотных остатков.
Кислоты линолевая, линоленовая, арахидоновая в организме синтезироваться не могут, обязательно должны поступать извне.
Естественные жиры характеризуются показателями:
1. Йодное число – количество граммов йода, которое присоединяется к 100 г жира. Чем выше йодное число, тем больше ненасыщенных жирных кислот в составе жира. Человеческий жир имеет йодное число 64, а конопляное масло – 150.
Для определения йодного числа применяют растворы хлористого йода JCl, бромистого йода JBr, которые более реакционноспособны, чем сам йод.
2. Эфирное число – это количество миллиграммов KОН, необходимое для омыления (гидролиза) 1 г жира.
3. Кислотное число характеризует количество свободных жирных кислот в жире. Содержание последних выражают также в % олеиновой кислоты, что численно равно половине кислотного числа.
Сумма кислотного и эфирного чисел – это число омыления, которое характеризует среднюю молекулярную массу жира.
4. Титр жира, или область плавления, – это температура, при которой расплавленный жир начинает затвердевать.
Жиры способны окисляться, или прогоркать. Быстро окисляются жиры, содержащие ненасыщенные жирные кислоты. Метиленовые группы рядом с двойными связями легко подвергаются действию кислорода. Протекает ряд реакций с образованием гидроперекиси, полимеризацией, сшиванием полимерных цепей. Благодаря полимеризации непредельные жиры (масла) применяются в качестве плёнкообразующих. Льняное масло используется как связующее и носитель пигмента в масляных красках. Прогорклость растительных масел – это результат окислительного разрыва двойных связей с образованием низших альдегидов и кетонов.
Химическую нестойкость растительных масел устраняют гидрированием (восстановление водородом) над никелевым катализатором, при этом понижается tпл жиров, идёт их отвердение.
Одна из особенностей жиров – способность к эмульгированию.
При взбалтывании жира с водой образуется эмульсия – взвесь капелек жира в воде. При стоянии капельки жира всплывают на поверхность и сливаются. Такие эмульсии называются нестойкими. А стойкие образуются с помощью эмульгаторов, – веществ, которые адсорбируют на своей поверхности жир и образуют тончайшую плёнку, препятствующую слипанию капелек жира. Важнейшими физиологическими эмульгаторами являются желчные кислоты и их соли. Желчные кислоты образуют в кишечнике с жирами стойкие эмульсии, и тем самым способствуют быстрейшему всасыванию жира. Жир вводится в контакт с ферментными системами и с их помощью гидролизуется. Освобождённые жирные кислоты всасываются слизистой оболочкой кишок, где и совершается новый синтез жиров.
Жиры выполняют в организме следующую роль:
1. Энергетическую. При сгорании 1 г жира выделяется 39 кДж теплоты. Жиры – ценная высокоэнергетическая составная часть пищи.
2. Жиры являются запасным питательным веществом, откладываются под кожей, в сальнике, брыжейке. Молоко содержит большое количество нейтральных жиров. Многие семена растений (подсолнечник, конопля, лён, клещевина) богаты нейтральными жирами (растительные масла), откуда они и добываются в пищевой промышленности.
3. Жиры являются регуляторами теплоотдачи, они плохие проводники тепла.
4. Выполняют защитную роль, предохраняя органы от ударов.
5. Жиры являются растворителями жирорастворимых витаминов.
6. Принимают участие в построении клеточных мембран, входят в состав клетки. Протоплазматический жир тесно связан с белком, его количество не меняется даже в тяжёлых случаях истощения.
Жиры используются в мыловаренной промышленности.
Воски – эфиры высших спиртов (с С16 по С36) и высших монокарбоновых кислот (с С24 по С36). В состав восков также входят свободные высшие спирты и свободные высшие кислоты (табл. 1), немного углеводородов всегда с нечётным числом углеродных атомов (от С27 до С33), красящих и душистых веществ. Общее количество примесей может быть 50%.
Похожие работы:
« НАЧЕРТАТЕЛЬНАЯ ГЕОМЕТРИЯ ИНЖЕНЕРНАЯ ГРАФИКА методические указания и контрольные задания для студентов-заочников Биолого-технологического института и факультета общественного питания Новосибирск 2010 Составитель: Т.В. Семенова Начертательная геометрия. Инженерная графика. Методические указания и контрольные задания: / Новосиб. гос. аграр. ун-т;...»
«ФЕДЕРАЛЬНОЕ АГЕНТСТВО ПО ОБРАЗОВАНИЮ Российский государственный университет нефти и газа им. И.М. Губкина Кафедра физики Комплект учебных пособий по программе магистерской подготовки НЕФТЕГАЗОВЫЕ НАНОТЕХНОЛОГИИ ДЛЯ РАЗРАБОТКИ И ЭКСПЛУАТАЦИИ МЕСТОРОЖДЕНИЙ Часть 6. И.Н. Евдокимов, А.П. Лосев РАЗЛИЧНЫЕ ВИДЫ НАНОТЕХНОЛОГИЙ – ПРИНУДИТЕЛЬНАЯ СБОРКА АТОМНЫХ И МОЛЕКУЛЯРНЫХ СТРУКТУР И САМОСБОРКА НАНООБЪЕКТОВ Москва · 2008 УДК 622.276 Е15 Евдокимов И.Н., Лосев А.П. E 15 Комплект учебных пособий по...»
«О.И. Судавная, В.М. Фролов, С.В. Фролов Типовые расчеты по высшей математике Методические указания и задачи для студентов вечернего отделения IV семестр Санкт - Петербург 2010 МИНИСТЕРСТВО ОБРАЗОВАНИЯ И НАУКИ РОССИЙСКОЙ ФЕДЕРАЦИИ САНКТ-ПЕТЕРБУРГСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ УНИВЕРСИТЕТ ИНФОРМАЦИОННЫХ ТЕХНОЛОГИЙ, МЕХАНИКИ И ОПТИКИ О.И. Судавная, В.М. Фролов, С.В. Фролов Типовые расчеты по высшей математике Методические указания и задачи для студентов вечернего отделения IV семестр Методическое пособие...»
«Министерство общего и профессионального образования Российской Федерации РОСТОВСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ УНИВЕРСИТЕТ Ю.А. Кирютенко В.А. Савельев Объектно-ориентированное программирование и язык Smalltalk. Стандартные окна системы Smalltalk Express for Windows Ростов-на-Дону 1999 Ю.А. КирютенкоВ.А. Савельев Объектно-ориентированное программирование и язык Smalltalk. Стандартные окна системы Smalltalk Express for Windows Аннотация Методическая разработка посвящена современному направлению в...»
«Министерство общего и профессионального образования Российской Федерации Санкт-Петербургский государственный технический университет Псковский политехнический институт С. И. Алексеев АВТОМАТИЗИРОВАННЫЙ МЕТОД РАСЧЁТА ФУНДАМЕНТОВ ПО ДВУМ ПРЕДЕЛЬНЫМ СОСТОЯНИЯМ Санкт-Петербург Издательство СПбГТУ 1996 Рекомендовано к изданию научно-методическим советом ППИ СПбГТУ Рецензенты: - доктор техн. наук, профессор Улицкий Владимир Михайлович, глав. консультант ГПИИ Фундаментпроект, г. С.-Петербург; - доктор...»
«Министерство образования и науки Российской Федерации Федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение высшего профессионального образования САНКТ-ПЕТЕРБУРГСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ ЛЕСОТЕХНИЧЕСКИЙ УНИВЕРСИТЕТ имени С. М. Кирова Кафедра технологии лесопиления и сушки древесины С. И. Акишенков, кандидат технических наук, доцент В. И. Корнеев, кандидат технических наук, доцент А. М. Артеменков, кандидат технических наук, доцент ГИДРОТЕРМИЧЕСКАЯ ОБРАБОТКА И КОНСЕРВИРОВАНИЕ ДРЕВЕСИНЫ...»
«Министерство образования и науки Российской Федерации Федеральное агентство по образованию ГОУ ВПО Якутский государственный университет им.М.К.Аммосова Б.М.Кершенгольц, Т.В.Чернобровкина, А.А.Шеин, Е.С.Хлебный, Аньшакова В.В. Нелинейная динамика (синергетика) в химических, биологических и биотехнологических системах учебное пособие по курсу Синергетика – теория самоорганизации систем для студентов химических и биологических специальностей Якутск – 2009 г. ОГЛАВЛЕНИЕ: 4-29 I. Введение 1.1....»
«МИНИСТЕРСТВО ОБРАЗОВАНИЯ И НАУКИ РОССИЙСКОЙ ФЕДЕРАЦИИ САНКТ-ПЕТЕРБУРГСКИЙ НАЦИОНАЛЬНЫЙ ИССЛЕДОВАТЕЛЬСКИЙ УНИВЕРСИТЕТ ИНФОРМАЦИОННЫХ ТЕХНОЛОГИЙ, МЕХАНИКИ И ОПТИКИ ИНСТИТУТ ХОЛОДА И БИОТЕХНОЛОГИЙ А.Г. Шлейкин, Н.Т. Жилинская ВВЕДЕНИЕ В БИОТЕХНОЛОГИЮ Учебное пособие Санкт-Петербург 2013 1 УДК 637.5 ББК 30.16 Ш 68 Шлейкин А.Г., Жилинская Н.Т. Введение в биотехнологию: Учеб. пособие. – СПб.: НИУ ИТМО; ИХиБТ, 2013. 95с. Рассмотрены основные вопросы, раскрывающие содержание биотехнологии как науки и...»
« образования Санкт-Петербургская государственная лесотехническая академия им. С. М. Кирова КАФЕДРА АВТОМОБИЛЕЙ И АВТОМОБИЛЬНОГО ХОЗЯЙСТВА ДИПЛОМНОЕ ПРОЕКТИРОВАНИЕ Методические указания для студентов специальностей 150200 Автомобили и автомобильное хозяйство и 230100 Эксплуатация и обслуживание транспортных и технологических машин и...»
«Учреждение образования Витебская ордена Знак Почета государственная академия ветеринарной медицины Кафедра экономики и организации сельскохозяйственного производства ОСНОВЫ МЕНЕДЖМЕНТА И ДЕЛОПРОИЗВОДСТВА Учебно-методическое пособие для студентов специальности 1 – 74 03 01 Зоотехния Витебск ВГАВМ 2011 УДК 631.15:338.24 (07) ББК 65.32 Н63 Рекомендовано в качестве учебно-методического пособия редакционно-издательским советом УО Витебская ордена Знак Почета государственная академия ветеринарной...»
«Министерство образования и науки Украины Севастопольский национальный технический университет РАСЧЕТНО-ГРАФИЧЕСКИЕ РАБОТЫ ПО НАЧЕРТАТЕЛЬНОЙ ГЕОМЕТРИИ ДЛЯ ЗАОЧНИКОВ МЕТОДИЧЕСКИЕ УКАЗАНИЯ к выполнению индивидуальных заданий по разделу Начертательная геометрия для студентов технических специальностей заочной формы обучения по направлениям подготовки 0902 – Инженерная механика; 0909 – Приборы; 0925 – Автоматизация и компьютерноинтегрированные технологии; 0804 – Компьютерные системы; 0922 -...»
«МИНИСТЕРСТВО ОБРАЗОВАНИЯ И НАУКИ РОССИЙСКОЙ ФЕДЕРАЦИИ ФЕДЕРАЛЬНОЕ АГЕНТСТВО ПО ОБРАЗОВАНИЮ САНКТ-ПЕТЕРБУРГСКИЙ НАЦИОНАЛЬНЫЙ ИССЛЕДОВАТЕЛЬСКИЙ УНИВЕРСИТЕТ ИНФОРМАЦИОННЫХ ТЕХНОЛОГИЙ, МЕХАНИКИ И ОПТИКИ А.Г Карманов ФОТОГРАММЕТРИЯ Санкт-Петербург 2012 1 Учебное пособие посвящено методам и способам обработки фотографических данных полученных посредством дистанционного зондирования, в том числе с использованием автоматизированных средств фотограмметрии, применением методов фотограмметрии для решения...»
«МИНИСТЕРСТВО ОБРАЗОВАНИЯ И НАУКИ РОССИЙСКОЙ ФЕДЕРАЦИИ ФЕДЕРАЛЬНОЕ ГОСУДАРСТВЕННОЕ БЮДЖЕТНОЕ ОБРАЗОВАТЕЛЬНОЕ УЧРЕЖДЕНИЕ ВЫСШЕГО ПРОФЕССИОНАЛЬНОГО ОБРАЗОВАНИЯ САНКТ-ПЕТЕРБУРГСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ ЭКОНОМИЧЕСКИЙ УНИВЕРСИТЕТ ИНФОРМАЦИОННО-АНАЛИТИЧЕСКИЙ ЦЕНТР МЕЖКУЛЬТУРНОЙ КОММУНИКАЦИИ И МЕЖДУНАРОДНЫХ ОТНОШЕНИЙ Т.Р. КУЗЬМИНА ОЧЕРКИ МЕЖКУЛЬТУРНОЙ КОММУНИКАЦИИ УЧЕБНОЕ ПОСОБИЕ ИЗДАТЕЛЬСТВО САНКТ-ПЕТЕРБУРГСКОГО ГОСУДАРСТВЕННОГО
«ФЕДЕРАЛЬНОЕ АГЕНТСТВО ПО ОБРАЗОВАНИЮ ГОУ ВПО КРАСНОЯРСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ ПЕДАГОГИЧЕСКИЙ УНИВЕРСИТЕТ им. В.П. АСТАФЬЕВА Н.В. Полева БИОХИМИЯ Учебное пособие для студентов высших учебных заведений, обучающихся по специальности 032101 Физическая культура и спорт КРАСНОЯРСК 2009 1 ББК 28.072я73 П49 Печатается по решению редакционно-издательского совета ГОУ ВПО Красноярский государственный педагогический университет им. В. П. Астафьева Рецензенты: Киршина Е.Д., канд. пед. наук, доцент Наймушина...»
«Министерство образования и науки Российской Федерации Федеральное агентство по образованию Санкт-Петербургский государственный университет информационных технологий, механики и оптики Н.В. Каманина ЭЛЕКТРООПТИЧЕСКИЕ СИСТЕМЫ НА ОСНОВЕ ЖИДКИХ КРИСТАЛЛОВ И ФУЛЛЕРЕНОВ – ПЕРСПЕКТИВНЫЕ МАТЕРИАЛЫ НАНОЭЛЕКТРОНИКИ СВОЙСТВА И ОБЛАСТИ ПРИМЕНЕНИЯ Учебное пособие Санкт-Петербург 2008 УДК 538.9:535.39:535.21:532.783: Каманина Н. В. Электрооптические системы на основе жидких кристаллов и фуллеренов –...»
«База нормативной документации: www.complexdoc.ru Министерство строительства СССР МЕТОДИЧЕСКИЕ УКАЗАНИЯ ПО РАСЧЕТУ ВАЛОВЫХ ВЫБРОСОВ ВРЕДНЫХ ВЕЩЕСТВ В АТМОСФЕРУ ПРЕДПРИЯТИЯМИ МИНИСТЕРСТВА СТРОИТЕЛЬСТВА СССР Часть 3. Деревообрабатывающие предприятия ВРД 66 79-84 Впервые Срок действия установлен с 01.01.85 до 01.01.90 Утверждены Министерством строительства СССР 2 октября 1984 г. Москва 198 РАЗРАБОТАНЫ Проектно-технологическим институтом по совершенствованию организации, технологии и механизации...»
«Генина Э.А. МЕТОДЫ БИОФОТОНИКИ: ФОТОТЕРАПИЯ Учебное пособие САРАТОВ НОВЫЙ ВЕТЕР 2012 УДК (075.8) ББК 28.707.1я73 Г34 Г34 Генина Э.А. Методы биофотоники: Фототерапия. – Саратов: Новый ветер, 2012. – 119 с.: ил. ISBN 978-5-98116-149-0 Настоящее учебное пособие предназначено для расширения и углубления знаний студентов по вопросам действия света на биологические системы; изучения фундаментальных основ фотобиологических процессов и механизма фотодинамических реакций в биологических...» РОССИЙСКОЙ ФЕДЕРАЦИИ САМАРСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ УНИВЕРСИТЕТ Кафедра математического моделирования в механике И.С. Загузов, К.А. Поляков МАТЕМАТИЧЕСКИЕ МОДЕЛИ В АЭРОГИДРОМЕХАНИКЕ Часть I Учебное пособие Рекомендовано научно-методическим советом по прикладной математике УМО университетов в качестве учебного пособия Издательство Самарский...»
«ФЕДЕРАЛЬНОЕ АГЕНТСТВО ПО ОБРАЗОВАНИЮ ГОУ ВПО УРАЛЬСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ ЛЕСОТЕХНИЧЕСКИЙ УНИВЕРСИТЕТ Кафедра сопротивления материалов и теоретической механики М.А. Карапетян И.И. Шомин ТЕПЛОТЕХНИЧЕСКИЙ РАСЧЕТ ЭЛЕМЕНТОВ ОГРАЖДАЮЩИХ КОНСТРУКЦИЙ ЗДАНИЙ Методические указания по дисциплине Основы архитектуры и строительные конструкции для студентов очной и заочной форм обучения по направлению 270200 Транспортное строительство специальности 270205 Автомобильные дороги и аэродромы Екатеринбург 2010...»